上海交通大學聯合約翰霍普金斯大學eLIFE發現新蛋白質去乙醯化酶

2021-01-11 生物谷

上海交通大學，美國約翰霍普金斯大學的研究人員利用蛋白質組晶片，以大腸桿菌為模型，發現了一種全新的蛋白質去乙醯化酶YcgC，這一研究成果2015年12月30日在eLIFE雜誌在線發表。

上海交通大學系統生物醫學研究院陶生策研究員及約翰霍普金斯大學的朱衡教授和Philip A. Cole教授是本文的通訊作者。陶生策教授主要研究方向為蛋白質晶片的構建和應用，構建了世界上第一張基於純化蛋白質的肺結核杆分枝桿菌蛋白質晶片，並以蛋白質晶片為平臺在蛋白翻譯後修飾方面進行了系列有影響的工作。

蛋白質是由基因所編碼，蛋白質在其生命周期內往往會被打上不同類型的修飾，而且這些修飾往往也是動態變化的。蛋白質翻譯後修飾會以極其精細的方式影響和調控蛋白質的功能。乙醯化作為一種重要且廣泛存在的蛋白質翻譯後修飾類型，與一系列重要疾病密切相關，影響眾多關鍵的生物學過程。隨著蛋白質組技術的進步，目前已經從低等的大腸桿菌到高等的人等眾多生物的細胞中發現了成千上萬的乙醯化修飾。蛋白質的乙醯化由乙醯轉移酶和去乙醯化酶所調控。對應海量的蛋白質乙醯化修飾，目前已知的乙醯化酶和去乙醯化酶數目非常有限，仍有相當數目的新酶有待發現，一個關鍵問題是"如何實現高效乙醯化相關酶的發現？"。針對這一問題，本文作者發展了一套稱之為"Clip-chip"的技術，在大腸桿菌蛋白質組晶片的基礎上，進行了全局性蛋白質去乙醯化酶的發現，發現了一種新的去乙醯化酶YcgC。該酶能夠非常高效地去除底物蛋白RutR賴氨酸52位和賴氨酸62位的乙醯化。已知的蛋白質去乙醯化酶的活性依賴於NAD+或者Zn2+，但YcgC的去乙醯化活性並不依賴於以上兩者。進一步的功能實驗表明，YcgC通過去乙醯化影響RutR的轉錄調控活性。在實驗中作者還發現RutR具有蛋白酶活性，YcgC通過去乙醯化能夠調節RutR的蛋白酶活性。作者比較了YcgC與大腸桿菌中唯一的去乙醯化酶CobB對大腸桿菌表達譜的影響，結果表明，兩者既有相似點，也有較大的不同，提示YcgC的底物譜與CobB的可能有較大的不同。通過全基因合成，作者獲得了來源於多個其它細菌的大腸桿菌YcgC的同源基因克隆，表達測試表明這些克隆所表達的蛋白均具有蛋白質去乙醯化酶活性。

本研究所發現的YcgC可能代表一個全新的蛋白質去乙醯化酶家族。同時本研究中所發展的Clip-Chip技術具有通用性，可方便地移植於其它酶的發現中。

該研究得到自然科學基金以及科技部863計劃的資助，文章共同第一作者分別為上海交通大學系統生物醫學研究院的塗順和郭書娟、臺灣中央大學的Chien-sheng chen（陳健生）副教授。（生物谷Bioon.com）

原始出處：http://elifesciences.org/content/4/e05322

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