光合作用分為光反應和卡爾文循環（暗反應）兩個階段，其中卡爾文循環包括多步酶促反應，利用光反應過程中產生的ATP和NADPH固定二氧化碳，生成碳水化合物。因此儘管卡爾文循環不需要光能，但該過程仍受到光/暗調控。光反應階段中光信號經由一系列蛋白最終轉變為氧化還原信號，通過硫氧還蛋白（TRX）調控卡爾文循環及大量下遊反應。葉綠體磷酸核酮糖激酶（PRK）和甘油醛-3-磷酸脫氫酶（GAPDH）是卡爾文循環的關鍵酶，分別消耗光反應過程中產生的ATP和NADPH，並均受到TRX的氧化還原調控，處於還原態時為激活狀態，氧化態時為失活狀態。此外，葉綠體中另一個蛋白CP12也受TRX調控，並能在氧化狀態下與PRK、GAPDH相互作用形成GAPDH/CP12/PRK複合物。複合物形成後，兩個酶的活性均進一步受到抑制。
近日，國際植物研究雜誌THE PLANT CELL 發表了中國科學院生物物理研究所李梅/常文瑞組的研究成果，題為Photosynthetic Phosphoribulokinase Structures: Enzymatic Mechanisms and the Redox Regulation of the Calvin-Benson-Bassham Cycle，揭示了光合作用卡爾文循環（暗反應）中PRK的催化反應機制，並為卡爾文循環受光照/黑暗調控的機理提供了結構基礎。
該項工作中，研究人員解析了PRK及其複合物的晶體結構，包括來源於藍藻的PRK結合輔因子二磷酸腺苷（ADP）和葡萄糖-6-磷酸（G6P）的晶體結構，分別處於氧化態和還原態的擬南芥PRK的晶體結構，以及擬南芥PRK與GAPDH、CP12形成的GAPDH/CP12/PRK複合物的晶體結構。基於結構信息，結合突變體測活與親和力實驗結果，確定了PRK的活性位點以及參與催化的關鍵結構域和胺基酸，解釋了PRK受氧化還原調控的分子機理，展示了GAPDH/CP12/PRK複合物中各蛋白之間相互作用的具體細節，並揭示了CP12響應氧化還原信號調控PRK及GAPDH活性的作用機制。這些研究結果為深入理解PRK的催化機理以及卡爾文循環的精細調控提供了重要結構信息。
生物物理所研究員李梅為論文的通訊作者，博士生於愛玲和博士解媛為該項工作的共同第一作者。該研究工作得到科技部重點研發計劃、中科院B類先導專項、中科院前沿科學重點研究項目、國家自然科學基金的共同資助。數據收集和樣品分析等工作得到上海光源、生物物理所蛋白質科學研究平臺等有關工作人員的支持和幫助。
圖示：(A) SePRK-ADP-G6P結構；(B) AtPRKox和AtPRKred結構比對；(C) GAPDH/CP12/PRK複合物三維結構。