核糖體合成細胞中的所有蛋白質。主要對酵母進行的研究揭示了核糖體是如何結合在一起的，但慕尼黑大學的路德維希-馬克西米利亞大學(LMU)現在報告說，人類細胞中的核糖體組裝需要在簡單的模型生物體中沒有相應的因素。
在每一個細胞中，成千上萬的複雜的分子機器--核糖體--製造新的蛋白質，以每秒幾個胺基酸的速度延伸每個生長鏈。因此，毫不奇怪，這些重要蛋白質工廠的建設本身就是一個高度複雜的操作，其中包括200多個瞬時裝配因子。成熟核糖體由大約80個蛋白質和4個核糖體RNA組成。但是，這些成分是如何按照正確的順序組裝成功能性核糖體的，目前還不完全清楚。此外，我們對這一過程的大部分知識來自於對細菌和酵母等模型生物體進行的研究，不一定適用於高等生物體的細胞。由羅蘭德·貝克曼教授(基因中心，慕尼黑LMU)領導的研究人員現在發現了人類細胞核糖體成熟的關鍵步驟的新細節。
活性核糖體由兩個單獨組裝的粒子組成，它們大小不同，只有在蛋白質合成的第一步發生在較小的(在人類細胞中是『40年代亞基』)後才相互作用。貝克曼的團隊已經利用冷凍電子顯微鏡來確定從人類細胞中分離出來的40年代亞基的幾個前體的結構，並遵循其成熟的過程。麥可·阿梅斯邁爾說：「這項研究是從一個早期的項目中進行的，在這個項目中，我們獲得了對這個過程的初步了解。」他是貝克曼團隊的一名博士生，也是新報告的主要作者，該報告涉及小單元組裝的最後步驟。
在這個過程的晚期，核糖體RNA的一端與小顆粒從未成熟亞單位的體內突出。18S亞基成熟的最後一步是去除這個現在多餘的部分。為了確保這種反應不會過早發生，負責的酶--NOB 1--會保持在不活躍狀態，直到需要時為止。這項新的研究表明，NOB 1的激活之前有構象變化，導致結合夥伴與酶分離。這反過來觸發了NOB 1本身的結構重排，使酶能夠切斷突出的rRNA片段。「NOB 1的激活是由另一種酶協調的，」Ameismeier解釋說。我們發現了一種蛋白質--酵母中沒有發現--後一種酶像楔形物插入成熟的40年代亞基，這有助於NOB 1的決定性構象變化。「
作者還表明，在酵母中未發現的另一種蛋白質在40年代亞基的成熟過程中起著神秘的作用。貝克曼說：「這證明了將人類系統與其他實驗模型分開考慮的重要性。」使用進化上更簡單的酵母系統足以基本理解這一過程。但是某些病理症候群與人類核糖體生物發生的錯誤有關，這為研究人類細胞系統的核糖體組裝提供了一個明顯的理論基礎。
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