1. 細胞通訊(cell communication)
細胞通訊是指在多細胞生物的細胞社會中， 細胞間或細胞內通過高度精確和高效地發送與接收信息的通訊機制， 並通過放大引起快速的細胞生理反應，或者引起基因活動，爾後發生一系列的細胞生理活動來協調各組織活動， 使之成為生命的統一整體對多變的外界環境作出綜合反應。
多細胞生物是由不同類型的細胞組成的社會， 而且是一個開放的社會，這個社會中的單個細胞間必須協調它們的行為，為此，細胞建立通訊聯絡是必需的。如生物體的生長發育、分化、各種組織器官的形成、組織的維持以及它們各種生理活動的協調， 都需要有高度精確和高效的細胞間和細胞內的通訊機制。
2. 信號傳導(cell signalling)
是細胞通訊的基本概念， 強調信號的產生、分泌與傳送，即信號分子從合成的細胞中釋放出來，然後進行傳遞。
3. 信號轉導(signal transduction)
是細胞通訊的基本概念， 強調信號的接收與接收後信號轉換的方式(途徑)和結果， 包括配體與受體結合、第二信使的產生及其後的級聯反應等， 即信號的識別、轉移與轉換。
4. 信號分子(signaling molecules)
信號分子是指生物體內的某些化學分子， 既非營養物， 又非能源物質和結構物質，而且也不是酶，它們主要是用來在細胞間和細胞內傳遞信息， 如激素、神經遞質、生長因子等統稱為信號分子，它們的惟一功能是同細胞受體結合， 傳遞細胞信息。
多細胞生物中有幾百種不同的信號分子在細胞間傳遞信息，這些信號分子中有蛋白質、多肽、胺基酸衍生物、核苷酸、膽固醇、脂肪酸衍生物以及可溶解的氣體分子等。
根據信號分子的溶解性分為水溶性信息(water-soluble messengers)和脂溶性信息(lipid-soluble messengers)，前者作用於細胞表面受體，後者要穿過細胞質膜作用於胞質溶膠或細胞核中的受體。
其實，信號分子本身並不直接作為信息，它的基本功能只是提供一個正確的構型及與受體結合的能力，就像鑰匙與鎖一樣，信號分子相當於鑰匙，因為只要有正確的形狀和缺齒就可以插進鎖中並將鎖打開。至於鎖開啟後幹什麼，由開鎖者決定了。
5. 激素(hormone)
激素是由內分泌細胞(如腎上腺、睪丸、卵巢、胰腺、甲狀腺、甲狀旁腺和垂體)合成的化學信號分子，這些信號分子被分泌到血液中後， 經血液循環運送到體內各個部位作用於靶細胞。激素經血液循環系統運送到全身的速度很快，通常只需幾分鐘。每種激素都有與其相配的一種或幾種受體; 一種內分泌細胞基本上只分泌一種激素。
6. 內分泌信號(endocrine signaling)。
由內分泌細胞合成並分泌到細胞外進行信號傳導的分子稱為內分泌信號。一般為激素類物質。這類信號分子通訊方式的距離最遠，覆蓋整個生物體。
內分泌信號的激素有三種類型：蛋白與肽類激素、類固醇激素、胺基酸衍生物激素。
蛋白和多肽激素(protein and peptide hormones) 在脊椎動物細胞中佔80%，此類激素通常只與細胞質膜受體結合。
類固醇激素(steroid hormones) 是在光面內質網上利用膽固醇酶合成的，不溶於水，所以通常與血液中蛋白質結合，然後通過血液循環運送到靶細胞。類固醇激素能夠穿過靶細胞的質膜作用於靶細胞內受體。
胺基酸衍生物(amino acid derivatives) 主要是由酪氨酸衍生而來的小分子激素，如腎上腺素和甲狀腺素。腎上腺素和它的衍生物作用於膜受體，而甲狀腺素則穿過細胞質膜與細胞內受體結合。
7. 局部介質(local mediators)
局部介質是由各種不同類型的細胞合成並分泌到細胞外液中的信號分子，它只能作用於周圍的細胞。即信號分子分泌出來之後停留在分泌細胞周圍的細胞外液體中，只是將信息傳遞給相鄰細胞，通訊距離很短，只有幾毫米。
8. 旁分泌信號(paracrine signaling)
分泌到細胞外後只能作用於鄰近細胞的信號分子稱為旁分泌信號。如生長因子(growth factors)蛋白就是局部介質，它能夠調節多細胞生物的細胞生長和分裂，作用的靶細胞主要是鄰近的細胞。控制免疫系統細胞的發育及其他行為的淋巴因子 (lymphokines)，也只作用於局部區域，屬旁分泌信號。
9. 自分泌信號(autocrine signaling)
局部介質中的某些信號分子也作用於分泌細胞本身， 如前列腺素(prostaglandin，PG)是由前列腺合成分泌的脂肪酸衍生物(主要是由花生四烯酸合成的)， 它不僅能夠控制鄰近細胞的活性，也能作用於合成前列腺素細胞自身，通常將由自身合成並作用於自身的信號分子稱為自分泌信號。
10. 神經遞質 (neurotransmitters)
神經遞質是從神經細胞的特殊部位突觸(synapses)中釋放出來的信號分子，在它們作用於靶細胞之前，突觸必須同靶細胞挨得很近很近，這是因為神經遞質擴散的距離有限。另外，為了引起鄰近靶細胞的反應，還必須產生一種電信號，所以神經遞質僅作用於與之相連的靶細胞。神經遞質釋放後， 作用速度快， 部位精確， 維持時間短， 與受體的親和力低。由於神經遞質是神經細胞分泌的，所以這種信號又稱為神經信號(neuronal signaling)。
11. 受體( receptor)
受體在細胞生物學中是一個很泛的概念，意指任何能夠同激素、神經遞質、藥物或細胞內的信號分子結合併能引起細胞功能變化的生物大分子。
在細胞通訊中，由信號傳導細胞送出的信號分子必須被靶細胞接收才能觸發靶細胞的應答，接收信息的分子稱為受體，此時的信號分子被稱為配體(ligand)。在細胞通訊中受體通常是指位於細胞膜表面或細胞內與信號分子結合的蛋白質。
12. 表面受體(surface receptor)
位於細胞質膜上的受體稱為表面受體(surface receptor)， 細胞表面受體主要是識別周圍環境中的活性物質或被相應的信號分子所識別， 並與之結合， 將外部信號轉變成內部信號， 以啟動一系列反應而產生特定的生物效應。
表面受體多為膜上的功能性糖蛋白， 也有由糖脂組成的， 如霍亂毒素受體、百日咳毒素受體; 有的受體是糖脂和糖蛋白組成的複合物， 如促甲狀腺素受體。若僅為由一條多肽鏈組成的受體， 稱單體型受體， 若由兩條或兩條以上的多肽鏈組成的則稱聚合型受體。
表面受體主要是同大的信號分子或小的親水性信號分子作用，傳遞信息。
13. 細胞內受體(intracellular receptor)
位於胞質溶膠、核基質中的受體稱為細胞內受體(intracellular receptor)。細胞內受體主要是同脂溶性的小信號分子相作用。
位於胞質溶膠中受體要與相應的配體結合後才可進入細胞核。胞內受體識別和結合的是能夠穿過細胞質膜的小的脂溶性的信號分子，如各種類固醇激素、甲狀腺素、維生素D以及視黃酸。細胞內受體的基本結構都很相似，有極大的同源性。細胞內受體通常有兩個不同的結構域， 一個是與DNA結合的中間結構域， 另一個是激活基因轉錄的N端結構域。此外還有兩個結合位點，一個是與脂配體結合的位點，位於C末端，另一個是與抑制蛋白結合的位點。
14. 離子通道偶聯受體(ino-channel linked receptor)
具有離子通道作用的細胞質膜受體稱為離子通道受體。這種受體見於可興奮細胞間的突觸信號傳導，產生一種電效應，如菸鹼樣乙醯膽鹼受體 (nAchR)、γ-氨基丁酸受體(GABAR)和甘氨酸受體等都是離子通道偶聯受體。它們多為數個亞基組成的寡聚體蛋白， 除有配體結合位點外， 本身就是離子通道的一部分，並藉此將信號傳遞至細胞內。信號分子同離子通道受體結合， 可改變膜的離子通透性。
15. G-蛋白偶聯受體(G-protein linked receptor)
配體與受體結合後激活相鄰的G-蛋白， 被激活的G-蛋白又可激活或抑制一種產生特異第二信使的酶或離子通道，引起膜電位的變化。由於這種受體參與的信號轉導作用要與GTP結合的調節蛋白相偶聯，因此將它稱為G蛋白偶聯受體。
這類受體的種類很多，並在結構上都很相似∶都是一條多肽鏈，並且有7次α螺旋跨膜區。這種7次跨膜受體蛋白的超家族包括視紫紅質(脊椎動物眼中的光激活光受體蛋白)以及脊椎動物鼻中的嗅覺受體。
G蛋白偶聯受體是最大的一類細胞表面受體，它們介導許多細胞外信號的傳導，包括 激素、局部介質和神經遞質等。
G蛋白偶聯受體的進化地位相當原始，不僅存在於親緣關係較遠的真核生物(如酵母)中，即使在細菌中也存在與G-蛋白偶聯受體相似的膜蛋白，如細菌的菌紫紅質，它的作用是光碟機動的H+-泵。但細菌中的此類蛋白並不具有G-蛋白偶聯受體的功能，因為細菌中沒有G蛋白，推測其偶聯繫統並不相同。
16. 酶聯受體(enzyme linked receptor)
這種受體蛋白既是受體又是酶，一旦被配體激活即具有酶活性並將信號放大，又稱催化受體(catalytic receptor)。這一類受體轉導的信號通常與細胞的生長、繁殖、分化、生存有關。酶聯受體也是跨膜蛋白， 細胞內結構域常常具有某種酶的活性，故稱為酶聯受體。但並非所有的酶聯受體的細胞內結構域都具有酶活性，所以，按照受體的細胞內結構域是否具有酶活性將此類受體分為兩大類：缺少細胞內催化活性的酶聯受體，和具有細胞內催化活性的受體。
17. 表面受體超家族(surface receptor superfamilies)
根據表面受體進行信號轉導的方式將受體分為三大類，若根據表面受體與質膜的結合方式在可分為單次跨膜、7次跨膜和多亞單位跨膜等三個家族。
酶聯受體，如酪氨酸蛋白激酶受體和鳥苷環化酶受體等都屬於單次跨膜(single-pass receptor)受體，它們的多肽鏈上只有一個跨膜的α螺旋。第二類是7次跨膜受體(seven-pass receptor)，這類受體的多肽鏈中有7個跨膜α螺旋區，如腎上腺素受體、多巴胺受體、5-羥色胺受體、促甲狀腺素受體、黃體生成素受體等都是7次跨膜受體，此類受體在信號轉導中全部同G蛋白偶聯。第三類是由多個亞基共同組裝成的受體(multisubunit receptor)，如前面討論過的菸鹼樣乙醯膽鹼受體。受體與膜結合方式的差異決定著它們參與細胞通訊方式的不同。
18. 受體交叉(receptor crossover)
受體與配體的結合是高度特異的， 但這種特異性不是絕對的， 如胰島素受體除結合胰島素外， 還可同胰島素樣生長因子結合。糖皮質(激)素受體除同糖皮質(激)素結合以外， 還可同其它甾類激素結合， 反之亦然。這種受體與配體交叉結合的現象稱為受體交叉。
19. 親和標記(affinity labeling)
對酶的活性部位、受體的結合位點進行特異標記的方法。試劑A-X的A基團和X基團可分別與不同的位點進行結合，從而將兩種物質交聯在一起。如用親和標記法分離細胞表面受體時， 先將細胞與超量標記的激素(配體)混合，以飽和所有特異受體的激素結合位點;洗去多餘的激素，然後加入能夠與受體和配體結合的共價交聯劑將激素與受體進行共價交聯達到分離的目的。
20. 信號級聯放大(signaling cascade)
從細胞表面受體接收外部信號到最後作出綜合性應答是一個將信號逐步放大的過程，稱為信號的級聯放大反應。
組成級聯反應的各個成員稱為一個級聯(cascade)，主要是由磷酸化和去磷酸化的酶組成。信號的級聯放大作用對細胞來說至少有兩個優越性：第一，同一級聯中所有具有催化活性的酶受同一分子調控，如糖原分解級聯中有三種酶：依賴於cAMP的蛋白激酶、糖原磷酸化酶激酶和糖原磷酸化酶都是直接或間接受cAMP調控的。第二：通過級聯放大作用，使引起同一級聯反應的信號得到最大限度的放大。如10-10M的腎上腺素能夠通過對糖原分解的刺激將血液中的葡萄糖水平提高50%.在腎上腺素的刺激下，細胞內產生10-6M的cAMP(圖5M-1)。
21.46K
圖M5-1 腎上腺素在細胞內的級聯放大作用
級聯反應除了具有將信號放大，使原始信號變得更強、更具激發作用，引起細胞的強烈反應外，級聯反應還有其他一些作用： ①信號轉移，即將原始信號轉移到細胞的其他部位;②信號轉化，即將信號轉化成能夠激發細胞應答的分子，如級聯中的酶的磷酸化;③信號的分支，即將信號分開為幾種平行的信號，影響多種生化途徑，引起更大的反應;④級聯途中的各個步驟都有可能受到一些因子的調節，因此級聯反應的最終效應還是由細胞內外的條件來決定。
21. 第二信使(second messengers)
細胞表面受體接受細胞外信號後轉換而來的細胞內信號稱為第二信使，而將細胞外的信號稱為第一信使(first messengers)。
第二信使至少有兩個基本特性： ①是第一信使同其膜受體結合後最早在細胞膜內側或胞漿中出現、僅在細胞內部起作用的信號分子;②能啟動或調節細胞內稍晚出現的反應信號應答。
第二信使都是小的分子或離子。細胞內有五種最重要的第二信使：cAMP、cGMP、1，2-二醯甘油(diacylglycerol，DAG)、1，4，5-三磷酸肌醇(inosositol 1，4，5-trisphosphate，IP3)、Ca2+ 等。
第二信使在細胞信號轉導中起重要作用，它們能夠激活級聯繫統中酶的活性，以及非酶蛋白的活性。第二信使在細胞內的濃度受第一信使的調節，它可以瞬間升高、且能快速降低，並由此調節細胞內代謝系統的酶活性，控制細胞的生命活動，包括：葡萄糖的攝取和利用、脂肪的儲存和移動以及細胞產物的分泌。第二信使也控制著細胞的增殖、分化和生存，並參與基因轉錄的調節。
22. GTP結合蛋白(GTP binding protein， G蛋白)
與GTP或GDP結合的蛋白質，又叫鳥苷酸結合調節蛋白(guanine nucleotide-binding regulatory protein)。從組成上看，有單體G蛋白(一條多肽鏈)和多亞基G蛋白(多條多肽鏈組成)。G蛋白參與細胞的多種生命活動，如細胞通訊、核糖體與內質網的結合、小泡運輸、蛋白質合成等。
G蛋白偶聯繫統中的G蛋白是由三個不同亞基組成的異源三體，三個亞基分別是α、β、γ， 總相對分子質量在100kDa左右， β亞基為36 kDa左右， γ亞基為8-11kDa左右。β、γ兩亞基通常緊密結合在一起， 只有在蛋白變性時才分開，鳥苷結合位點位於α亞基上。此外，α亞基還具有GTPase的活性結構域和ADP核糖化位點。G蛋白屬外周蛋白， 它們在膜的細胞質面通過脂肪酸鏈錨定在質膜上。G蛋白是一個大家族， 目前研究得較多的是Gs (轉導激素對腺苷酸環化酶的活化過程)、Gi (轉導激素對腺苷酸環化酶的抑制作用)， 另外還有其他的一些三體G蛋白。G蛋白有多種調節功能， 包括Gs和Gi對腺苷酸環化酶的激活和抑制、對cGMP磷酸二酯酶的活性調節、對磷脂酶C的調節、對細胞內Ca2+濃度的調節等。 另外還參與門控離子通道的調節。
23. PKA系統(protein kinase A system， PKA)
是G蛋白偶聯繫統的一種信號轉導途徑。信號分子作用於膜受體後，通過G蛋白激活腺苷酸環化酶， 產生第二信使cAMP後，激活蛋白激酶A進行信號的放大。故將此途徑稱為PKA信號轉導系統。如胰高血糖素和腎上腺素都是很小的水溶性的胺，它們在結構上沒有相同之處，並作用於不同的膜受體， 但都能通過G蛋白激活腺苷酸環化酶， 最後通過蛋白激酶A進行信號放大。
24. 效應物(effector)
所謂效應物是指直接產生效應的物質，通常是酶，如腺苷酸環化酶、磷酸脂酶等，它們是信號轉導途徑中的催化單位。效應物通常也是跨膜糖蛋白。
25. 腺苷酸環化酶(adenylate cyclase， AC)
腺苷酸環化酶是膜整合蛋白，它的氨基端和羧基端都朝向細胞質。AC在膜的細胞質面有兩個催化結構域，還有兩個膜整合區，每個膜整合區分別有6個跨膜的α螺旋。哺乳動物中已發現6個腺苷酸環化酶異構體。由於AC能夠將ATP轉變成cAMP，引起細胞的信號應答，故此，AC是G蛋白偶聯繫統中的效應物。
26. 蛋白激酶 A (protein kinase A，PKA)
又稱依賴於cAMP的蛋白激酶A (cyclic-AMP dependent protein kinase A)，是一種結構最簡單、生化特性最清楚的蛋白激酶。
PKA全酶分子是由四個亞基組成的四聚體， 其中兩個是調節亞基(regulatory subunit， 簡稱R 亞基)，另兩個是催化亞基(catalytic subunit， 簡稱 C 亞基)。R亞基的相對分子質量為49～55kDa， C亞基的相對分子質量為40kDa，總相對分子質量約為180kDa;全酶沒有活性。在大多數哺乳類細胞中， 至少有兩類蛋白激酶A， 一類存在於胞質溶膠， 另一類結合在質膜、核膜和微管上。
激酶是激發底物磷酸化的酶，所以蛋白激酶A的功能是將ATP上的磷酸基團轉移到特定蛋白質的絲氨酸或蘇氨酸殘基上進行磷酸化， 被蛋白激酶磷酸化了的蛋白質可以調節靶蛋白的活性。
一般認為， 真核細胞內幾乎所有的cAMP的作用都是通過活化PKA，從而使其底物蛋白發生磷酸化而實現的。
27. PKC系統(protein kinase C system，PKC system)
由於該系統中的第二信使是磷脂肌醇，故此這一系統又稱為磷脂肌醇信號途徑(phosphatidylinositol signal pathway)。
在這一信號轉導途徑中，膜受體與其相應的第一信使分子結合後，激活膜上的Gq蛋白(一種G蛋白)，然後由Gq蛋白激活磷酸脂酶Cβ (phospholipase Cβ， PLC)， 將膜上的脂醯肌醇4，5-二磷酸(phosphatidylinositol biphosphate， PIP2)分解為兩個細胞內的第二信使：二醯甘油( diacylglycerol， DAG)和1，4，5-三磷酸肌醇(IP3)。IP3動員細胞內鈣庫釋放Ca2+到細胞質中與鈣調蛋白結合，隨後參與一系列的反應;而DAG在Ca2+的協同下激活蛋白激酶C(protein kinase C，PKC)，然後通過蛋白激酶C引起級聯反應，進行細胞的應答， 故此將該系統稱為PKC系統，或稱為IP3、DAG、Ca2+信號通路。
28. IP3受體(IP3 receptor)
IP3受體是一種內質網通道蛋白， 由四個相對分子質量為260kDa的糖蛋白組成的四聚體。四個亞基組成一個跨膜的通道， 每個亞基都有IP3結合的部位， 當3～4個部位被IP3佔據時， 受體複合物構象發生改變， 打開離子通道， 儲藏在內質網中的Ca2+ 隨即釋放，進入胞質溶膠。
29. 蛋白激酶C(protein kinase C，PKC)
蛋白激酶C是G蛋白偶聯受體系統中的效應物， 在非活性狀態下是水溶性的，游離存在於胞質溶膠中，激活後成為膜結合的酶。蛋白激酶C的激活是脂依賴性的，需要膜脂DAG的存在，同時又是Ca2+依賴性的，需要胞質溶膠中Ca2+濃度的升高。當DAG在質膜中出現時，胞質溶膠中的蛋白激酶C被結合到質膜上，然後在Ca2+的作用下被激活。
同蛋白激酶A一樣，蛋白激酶C屬於多功能絲氨酸和蘇氨酸激酶。
蛋白激酶C能激活細胞質中的靶酶參與生化反應的調控， 同時也能作用於細胞核中的轉錄因子， 參與基因表達的調控， 不過所調控的基因多與細胞的生長和分化相關。
30. 鈣調蛋白(calmodulin)
鈣調蛋白是真核生物細胞中的胞質溶膠蛋白，由148個胺基酸組成單條多肽，相對分子質量為16.7kDa.鈣調蛋白的外形似啞鈴，有兩個球形的末端，中間被一個長而富有彈性的螺旋結構相連，每個末端有兩個Ca2+ 結構域，每個結構域可以結合一個Ca2+ ， 這樣，一個鈣調蛋白可以結合4個Ca2+ ，鈣調蛋白與Ca2+ 結合後的構型相當穩定。在非刺激的細胞中鈣調蛋白與Ca2+ 結合的親和力很低;然而，如果由於刺激使細胞中Ca2+ 濃度升高時， Ca2+ 同鈣調蛋白結合形成鈣-鈣調蛋白複合物(calcium-calmodulin complex)，就會引起鈣調蛋白構型的變化，增強了鈣調蛋白與許多效應物結合的親和力。
31. 受體酪氨酸激酶(receptor tyrosine kinase， RTKs)
RTKs是最大的一類酶聯受體， 它既是受體，又是酶， 能夠同配體結合，並將靶蛋白的酪氨酸殘基磷酸化。所有的RTKs都是由三個部分組成的：含有配體結合位點的細胞外結構域、單次跨膜的疏水α螺旋區、含有酪氨酸蛋白激酶(RTK)活性的細胞內結構域。
已發現50多種不同的RTKs，主要的幾種類型包括：
①表皮生長因子(epidermal growth factor， EGF) 受體;
②血小板生長因子(platelet-derived growth factor， PDGF) 受體和巨噬細胞集落刺激生長因子(macrophage colony stimulating factor， M-CSF);
③胰島素和胰島素樣生長因子-1 (insulin and insulin-like growth factor-1， IGF-1) 受體;
④神經生長因子(nerve growth factor， NGF) 受體;
⑤成纖維細胞生長因子(fibroblast growth factor， FGF) 受體;
⑥血管內皮生長因子(vascularendothelial growth factor， VEGF)受體和肝細胞生長因子 (hepatocyte growth factor， HGF) 受體等。
受體酪氨酸激酶在沒有同信號分子結合時是以單體存在的，並且沒有活性;一旦有信號分子與受體的細胞外結構域結合，兩個單體受體分子在膜上形成二聚體，兩個受體的細胞內結構域的尾部相互接觸，激活它們的蛋白激酶的功能，結果使尾部的酪氨酸殘基磷酸化。磷酸化導致受體細胞內結構域的尾部裝配成一個信號複合物(signaling complex)。剛剛磷酸化的酪氨酸部位立即成為細胞內信號蛋白(signaling protein)的結合位點，可能有10～20種不同的細胞內信號蛋白同受體尾部磷酸化部位結合後被激活。信號複合物通過幾種不同的信號轉導途徑，擴大信息，激活細胞內一系列的生化反應;或者將不同的信息綜合起來引起細胞的綜合性應答(如細胞增殖)。
32. 胰島素受體(insulin receptor)
胰島素受體是一個四聚體，由兩個α亞基和兩個β亞基通過二硫鍵連接。兩個α亞基位於細胞質膜的外側，其上有胰島素的結合位點;兩個β亞基是跨膜蛋白，起信號轉導作用。無胰島素結合時，受體的酪氨酸蛋白激酶沒有活性。當胰島素與受體的α亞基結合併改變了β亞基的構型後，酪氨酸蛋白激酶才被激活，激活後可催化兩個反應 ∶①使四聚體複合物中β亞基特異位點的酪氨酸殘基磷酸化，這種過程稱為自我磷酸化(autophosphorylation);②將胰島素受體底物 (insulin receptor substrate，IRSs)上具有重要作用的十幾個酪氨酸殘基磷酸化，磷酸化的IRSs能夠結合併激活下遊效應物。
33. 胰島素受體底物(insulin receptor substrate，IRSs)
能夠被激活的胰島素受體酪氨酸激酶作用的底物， 其上具有十幾個酪氨酸殘基可被磷酸化，磷酸化的IRSs能夠結合併激活下遊效應物。
IRSs在被胰島素受體磷酸化以後，如同一塊「磁鐵」與那些具有SH2結構域的蛋白結合，根據所結合蛋白的具體結構產生不同的效應，如激活SH2蛋白的酶活性、改變蛋白質構型並同另外的蛋白結合或者引起蛋白質從細胞的一個部位轉移到另一個部位。
已知有三種胰島素受體酪氨酸激酶作用的底物(IRSs)。第一種是胰島素受體底物1(IRS1)，是一種蛋白質，其上有多個(至少8個)可被受體激酶磷酸化的位點，磷酸化後可同多種效應物結合，包括：PI(3)K、Syp(一種磷酸酪氨酸磷酸酶)、Nck(一種連接蛋白)、GRB2(growth factor receptor-bound protein 2，一種通過SH2同磷酸化的酪氨酸結合的連接蛋白)。第二種是Shc(是通過cDNA克隆篩選到的編碼SH結構域的基因的蛋白產物)，也是一種連接蛋白。Shc的酪氨酸被磷酸化後能夠同GRB2結合，然後激活Ras，觸發細胞的增殖。第三種底物是IRS2.IRS2的酪氨酸被磷酸化後能夠同磷脂醯肌醇-3-激酶結合，將該酶激活，並影響磷脂的代謝。
34. SH結構域(SH domain)
SH結構域是「Src同源結構域」(Src homology domain)的縮寫(Src是一種癌基因，最初在Rous sarcoma virus 中發現)。這種結構域是能夠與受體酪氨酸激酶磷酸化殘基緊緊結合，形成多蛋白的複合物進行信號轉導。
SH2大約由100個胺基酸組成。SH2結構域能夠與生長因子受體(如PDGF和EGF)自我磷酸化的位點結合。
含有SH2結構域的蛋白也常常含有SH3結構域。SH3結構域最初也是在Src中鑑定到的由50個胺基酸組成的組件，後來在其他一些蛋白質中也發現了SH3結構域。SH3能夠識別富含脯氨酸和疏水殘基的特異序列的蛋白質並與之結合，從而介導蛋白與蛋白相互作用。
35. 表皮生長因子(epidermal growth factor， EGF)
表皮生長因子是一種小肽，由53個胺基酸殘基組成， 是類EGF大家族的一個成員。EGF同應答細胞表面的特異受體結合，一旦結合，便促進受體二聚化並使細胞質位點磷酸化。被激活的受體至少可與5種具有不同信號序列的蛋白結合，進行信號轉導。EGF能夠廣泛促進細胞的增殖。
36. EGF受體(EGF receptor)
EGF受體是一種糖蛋白， 廣泛分布於哺乳動物的上皮細胞、人的成纖維細胞、膠質細胞、角質細胞等。EGF 受體是一條含有1186個胺基酸殘基的多肽鏈， 相對分子質量為170kDa，由三個部分組成：①很大的細胞外結構域：約621個胺基酸殘基，富含半胱氨酸(51個)， 並形成多對二硫鍵，其上結合有糖基，是EGF結合的位點。②跨膜區∶由23個胺基酸殘基組成;③細胞質結構域，由542個胺基酸殘基組成，含有無活性的酪氨酸激酶和幾個酪氨酸磷酸化的位點。
37. Ras蛋白(Ras protein)
Ras是大鼠肉瘤(rat sarcoma，Ras)的英文縮寫。Ras蛋白是原癌基因 c—ras的表達產物，相對分子質量為21kDa，屬單體 GTP結合蛋白，具有弱的 GTP酶活性。Ras蛋白的活性狀態對細胞的生長、分化、細胞骨架、蛋白質運輸和分泌等都具有影響，其活性則是通過與GTP或GDP的結合進行調節。
Ras的活性受兩個蛋白的控制，一個是鳥苷交換因子(guanine nucleotide exchange factor， GEF)，它的作用是促使GDP從Ras蛋白上釋放出來，取而代之的是GTP，從而將Ras激活，GEF的活性受生長因子及其受體的影響。另一個控制 Ras蛋白活性的是GTP酶激活蛋白(GTPase activating protein， GAP)，存在於正常細胞中，主要作用是激活Ras蛋白的GTP酶，將結合在Ras蛋白上的 GTP水解成GDP，成為失活型的 Ras蛋白—GDP.所以在正常情況下，Ras蛋白基本上都與 GDP結合在一起，定位在細胞質膜內表面上。
38. Grb2蛋白(growth factor receptor-bound protein 2)
Grb2是生長因子受體結合蛋白2，又叫Ash蛋白。該蛋白參與細胞內各種受體激活後的下遊調節。它能夠直接與激活的表皮生長因子受體磷酸化的酪氨酸結合，參與EGF受體介導的信號轉導，也能通過與Shc磷酸化的酪氨酸結合間接參與由胰島素受體介導的信號轉導。Grb2能夠同時與Shc、Sos結合形成Shc-Grb2-Sos複合物，並將Sos激活，激活的Sos與質膜上的Ras蛋白結合，並將其激活，引起信號級聯反應。
Grb2蛋白含有一個SH2結構域和兩個SH3結構域，屬SH蛋白。
39. Sos蛋白(Sos protein)
Sos蛋白是編碼鳥苷釋放蛋白的基因sos的產物(sos是son of sevenless 的縮寫)。Sos蛋白在Ras信號轉導途徑中的作用是促進Ras釋放GDP，結合GTP，使Ras蛋白由非活性狀態轉變為活性狀態，所以， Sos蛋白是Ras激活蛋白。
Sos蛋白不含SH結構域，不屬於SH蛋白。
40. 信號趨異(divergence )
信號趨異是指同一種信號與受體作用後在細胞內分成幾個不同的信號途徑進行傳遞，最典型的是受體酪氨酸激酶的信號轉導。
在EGF受體酪氨酸激酶信號轉導中，EGF與受體結合後導致受體細胞內結構域特定部位的酪氨酸自我磷酸化，形成磷酸酪氨酸。新形成的磷酸酪氨酸作為SH2結構域的錨定位點，將具有SH2結構域的不同效應物激活。由於這些效應物自身的功能不同，因而引起不同的信號轉導。如Grb2作為接頭蛋白將信號經Sos蛋白傳給Ras，引起MAP激酶的級聯繫統的信號轉導。另一種具有SH2結構域的效應物是磷脂酶Cγ，通過SH2與磷酸酪氨酸結合併被激活後可使PIP2水解產生兩種第二信使，通過與Ras不同的信號轉導途徑進行信號轉導。另外，PI(3)K和Src也是具有SH2結構域並能被EGF磷酸酪氨酸激活的效應物，但是引起的信號轉導途徑不同。
41. 竄擾(crosstalk)
信號轉導途徑間的「竄擾」是指不同信號轉導途徑間的相互影響，即通常所說的「相互作用」(interaction)。
在信號轉導中，雖然每種體系都有自己相對獨立的系統，似乎互不影響，如PKA系統、受體酪氨酸激酶系統。實際上細胞內的各種信息往往要交織在一起形成一個信息網共同起作用。例如cAMP的信號通路主要是引起細胞代謝活動的變化，特別是糖的代謝。新的研究結果表明，cAMP也能抑制一些細胞的生長，包括成纖維細胞和脂肪細胞，機理主要是阻斷MAP激酶級聯繫統。
另外一個例子是Ca2+和cAMP參與的信號轉導也是相互影響的。Ca2+既能夠激活腺苷酸環化酶(合成cAMP)，又能激活cAMP磷酸脂酶(降解cAMP)。反過來，依賴於cAMP的蛋白激酶能夠使Ca2通道磷酸化，改變對Ca2釋放的能力。
42. 受體鈍化(receptor desensitization)
受體對信號分子失去敏感性稱為受體鈍化， 一般是通過對受體的修飾進行鈍化的。如腎上腺素受體在絲氨酸和蘇氨酸殘基磷酸化後，則失去對腎上腺素的信號轉導作用。
如果鈍化的受體只是那些已與信號分子結合的受體，這種現象稱為同源鈍化 (homologous desensitization)。如腎上腺素與受體結合時，受體可在β腎上腺素受體激酶的作用下發生磷酸化，β抑制蛋白與磷酸化的受體結合使之鈍化，失去受體作用; 此外， β腎上腺素受體也可通過cAMP依賴的蛋白激酶A磷酸化鈍化。因為β腎上腺素僅僅是增加細胞內cAMP水平的眾多信號分子中的一種，一旦細胞內的cAMP 水平達到一定的濃度，腎上腺素也就沒有什麼意義了，所以將它的受體磷酸化使之鈍化。這種鈍化稱為異源鈍化(heterologous desensitization)，因為鈍化是通過不同受體途徑的酶進行的。
異源鈍化不僅僅只有受體自身直接失活這一種可能的方式，在某種情況下，信號分子也可以通過改變G蛋白，使其失去信號轉導作用。例如，成纖維細胞的PGE受體通過Gs和AC激活cAMP途徑，Gs和AC為其他途徑所共有。體外培養時，加入PGE1後，cAMP升高後又下降，細胞發生鈍化，同時也對其他cAMP途徑的信號失去敏感。若將適應後的Gs和正常的Gs分別轉移到Gs缺陷的突變細胞株的膜上進行對比觀察，發現前者仍然鈍化，而後者具有敏感性，因此，提示Gs發生了改變。
43. 受體減量調節(receptor down-regulation)
通過內吞作用減少質膜中受體量來調節信號轉導，稱為受體減量調節。
內吞是使細胞膜上受體減少的有效辦法， 細胞也因此降低了對信號分子的敏感性。實際上，許多受體被內吞後，並不被溶酶體消化，它們被逐步釋放，慢慢回到細胞膜上，形成受體再循環。在此過程中，始終有一部分受體滯留在細胞質中而不能到膜上發揮功能，這種現象又稱為受體隔離。另外，受體內吞也包括結合有配體的受體-配體內吞，一些生長激素就是通過這樣的方式被解除信號作用的。
線粒體與過氧化物酶體
1. 線粒體(mitochondrion)
線粒體是1850年發現的，1898年命名。線粒體由兩層膜包被，外膜平滑，內膜向內摺疊形成嵴，兩層膜之間有腔，線粒體中央是基質。基質內含有與三羧酸循環所需的全部酶類，內膜上具有呼吸鏈酶系及ATP酶複合體。線粒體是細胞內氧化磷酸化和形成ATP的主要場所，有細胞"動力工廠"(power plant)之稱。另外，線粒體有自身的DNA和遺傳體系， 但線粒體基因組的基因數量有限，因此，線粒體只是一種半自主性的細胞器。
線粒體的形狀多種多樣， 一般呈線狀，也有粒狀或短線狀。線粒體的直徑一般在0.5～1.0 μm， 在長度上變化很大， 一般為1.5～3μm， 長的可達10μm ，人的成纖維細胞的線粒體則更長，可達40μm.不同組織在不同條件下有時會出現體積異常膨大的線粒體， 稱為巨型線粒體(megamitochondria)
在多數細胞中，線粒體均勻分布在整個細胞質中，但在某些些細胞中，線粒體的分布是不均一的，有時線粒體聚集在細胞質的邊緣。在細胞質中，線粒體常常集中在代謝活躍的區域，因為這些區域需要較多的ATP，如肌細胞的肌纖維中有很多線粒體。另外， 在精細胞、鞭毛、纖毛和腎小管細胞的基部都是線粒體分布較多的地方。線粒體除了較多分布在需要ATP的區域外，也較為集中的分布在有較多氧化反應底物的區域，如脂肪滴，因為脂肪滴中有許多要被氧化的脂肪。
2. 外膜(outer membrane)
包圍在線粒體外面的一層單位膜結構。厚6nm， 平整光滑， 上面有較大的孔蛋白， 可允許相對分子質量在5kDa左右的分子通過。外膜上還有一些合成脂的酶以及將脂轉變成可進一步在基質中代謝的酶。外膜的標誌酶是單胺氧化酶。
3. 內膜(inner membrane)
位於外膜內層的一層單位膜結構， 厚約6nm.內膜對物質的通透性很低， 只有不帶電的小分子物質才能通過。內膜向內折褶形成許多嵴， 大大增加了內膜的表面積。內膜含有三類功能性蛋白：①呼吸鏈中進行氧化反應的酶; ②ATP合成酶複合物; ③一些特殊的運輸蛋白， 調節基質中代謝代謝物的輸出和輸入。內膜的標誌酶是細胞色素氧化酶。
4. 線粒體膜間隙(intermembrane space)
線粒體內膜和外膜之間的間隙， 約6～8nm， 其中充滿無定形的液體， 含有可溶性的酶、底物和輔助因子。膜間隙的標誌酶是腺苷酸激酶。
5. 線粒體基質( matrix)
內膜和嵴包圍著的線粒體內部空間， 含有很多蛋白質和脂類，催化三羧酸循環中脂肪酸和丙酮酸氧化的酶類， 也都存在於基質中。此外， 還含有線粒體DNA、 線粒體核糖體、tRNAs、rRNAs以及線粒體基因表達的各種酶。基質中的標誌酶是蘋果酸脫氫酶。
6. 嵴(cristae)
線粒體內膜向基質折褶形成的結構稱作嵴 (cristae)， 嵴的形成使內膜的表面積大大增加。嵴有兩種排列方式：一是片狀(lamellar)， 另一是管狀(tubular)。在高等動物細胞中主要是片狀的排列， 多數垂直於線粒體長軸。在原生動物和植物中常見的是管狀排列。線粒體嵴的數目、形態和排列在不同種類的細胞中差別很大。一般說需能多的細胞，不僅線粒體多，而且線粒體嵴的數目也多。
線粒體內膜的嵴上有許多排列規則的顆粒稱為線粒體基粒(elementary particle)，每個基粒間相距約10 nm.基粒又稱偶聯因子1(coupling factor 1)，簡稱F1，實際是ATP合酶(ATP synthase)，又叫F0 F1 ATP酶複合體， 是一個多組分的複合物。
7. 蛋白質尋靶(protein targeting)
游離核糖體合成的蛋白質在細胞內的定位是由前體蛋白本身具有的引導信號決定的。不同類型的引導信號可以引導蛋白質定位到特定的細胞器，如線粒體、葉綠體、細胞核和過氧化物酶體等。這些蛋白質在游離核糖體上合成釋放之後需要自己尋找目的地，因此稱為蛋白質尋靶。
8. 翻譯後轉運(post-translational translocation)
游離核糖體上合成的蛋白質必須等蛋白質完全合成並釋放到胞質溶膠後才能被轉運，所以將這種轉運方式稱為翻譯後轉運。通過這種方式轉運的蛋白質包括線粒體、葉綠體和細胞核的部分蛋白，以及過氧化物酶體的全部蛋白等。在游離核糖體上合成的蛋白質中有相當一部分直接存在於胞質溶膠中， 包括細胞骨架蛋白、各種反應體系的酶或蛋白等。
9. 蛋白質分選(protein sorting)
主要是指膜結合核糖體上合成的蛋白質， 通過信號肽，在翻譯的同時進入內質網， 然後經過各種加工和修飾，使不同去向的蛋白質帶上不同的標記， 最後經過高爾基體反面網絡進行分選，包裝到不同類型的小泡，並運送到目的地， 包括內質網、高爾基體、溶酶體、細胞質膜、細胞外和核膜等。
廣義的蛋白質分選也包括在游離核糖體上合成的蛋白質的定位。
10. 共翻譯轉運(co-translational translocation)
膜結合核糖體上合成的蛋白質， 在它們進行翻譯的同時就開始了轉運，主要是通過定位信號，一邊翻譯，一邊進入內質網， 然後再進行進一步的加工和轉移。由於這種轉運定位是在蛋白質翻譯的同時進行的，故稱為共翻譯轉運。在膜結合核糖體上合成的蛋白質通過信號肽，經過連續的膜系統轉運分選才能到達最終的目的地，這一過程又稱為蛋白質分選，或蛋白質運輸(protein trafficking)。
11. 游離核糖體(free ribosomes)
在蛋白質合成的全過程中， 結合有mRNA的核糖體都是游離存在的(實際上是與細胞骨架結合在一起的)，不與內質網結合。這種核糖體之所以不與內質網結合， 是因為被合成的蛋白質中沒有特定的信號，與核糖體無關。
12. 膜結合核糖體(membrane-bound ribosomes)
結合有mRNA並進行蛋白質合成的核糖體在合成蛋白質的初始階段處於游離狀態，但是隨著肽鏈的合成，核糖體被引導到內質網上與內質網結合在一起，這種核糖體稱為膜結合核糖體。
這種核糖體與內質網的結合是由合成的新生肽N端的信號序列決定的，而與核糖體自身無關。
13. 導肽(leading peptide)
又稱轉運肽(transit peptide)或導向序列(targeting sequence)，它是游離核糖體上合成的蛋白質的N-端信號。
導肽是新生蛋白N-端一段大約20～80個胺基酸的肽鏈， 通常帶正電荷的鹼性胺基酸(特別是精氨酸和賴氨酸)含量較為豐富， 如果它們被不帶電荷的胺基酸取代就不起引導作用，說明這些胺基酸對於蛋白質的定位具有重要作用。這些胺基酸分散於不帶電荷的胺基酸序列之間。轉運肽序列中不含有或基本不含有帶負電荷的酸性胺基酸，並且有形成兩性α螺旋的傾向。轉運肽的這種特徵性的結構有利於穿過線粒體的雙層膜。不同的轉運肽之間沒有同源性，說明導肽的序列與識別的特異性有關，而與二級或高級結構無太大關係。
導肽運送蛋白質時具有以下特點：①需要受體; ②消耗ATP; ③需要分子伴侶; ④要電化學梯度驅動; ⑤要信號肽酶切除信號肽; ⑥通過接觸點進入;⑦非摺疊形式運輸。
14. 氧化(oxidation)
葡萄糖(或糖原)在正常有氧的條件下， 經氧化產生CO2 和水，這個總過程稱作糖的有氧氧化，又稱細胞氧化或生物氧化。整個過程分為三個階段： ①糖氧化成丙酮酸。葡萄糖進入細胞後經過一系列酶的催化反應，最後生成丙酮酸的過程，此過程在細胞質中進行， 並且是不耗能的過程;②丙酮酸進入線粒體， 在基質中脫羧生成乙醯CoA; ③乙醯CoA進入三羧酸循環， 徹底氧化。
15. 糖酵解(glycolysis)
葡萄糖在無氧條件下， 生成丙酮酸的過程。此過程在細胞質中進行， 並且是不耗氧的過程。
16……三羧酸循環(citric acid cycle)
由乙醯CoA和草醯乙酸縮合成有三個羧基的檸檬酸， 檸檬酸經一系列反應， 一再氧化脫羧， 經α酮戊二酸、 琥珀酸， 再降解成草醯乙酸。而參與這一循環的丙酮酸的三個碳原子， 每循環一次， 僅用去一分子乙醯基中的二碳單位， 最後生成兩分子的CO2 ， 並釋放出大量的能量。
17. 電子載體(electron carriers)
在電子傳遞過程中與釋放的電子結合併將電子傳遞下去的物質稱為電子載體。參與傳遞的電子載體有四種∶黃素蛋白、細胞色素、鐵硫蛋白和輔酶Q，在這四類電子載體中，除了輔酶Q以外，接受和提供電子的氧化還原中心都是與蛋白相連的輔基。
18. 黃素蛋白(flavoproteins)
黃素蛋白是由一條多肽結合1個輔基組成的酶類，結合的輔基可以是FAD或FMN，它們是維生素B2的衍生物，每個輔基能夠接受和提供兩個質子和電子。線粒體中的黃素蛋白主要是電子傳遞鏈中NADH脫氫酶和TCA循環中的琥珀酸脫氫酶。
19. 細胞色素(cytochromes)
細胞色素是含有血紅素輔基的一類蛋白質。血紅素基團是由卟啉環結合一個鐵原子(鐵原子位於環的中央)構成的。與NAD+和FAD不同， 在氧化還原過程中，血紅素基團的鐵原子可以傳遞單個的電子而不必成對傳遞。血紅素中的鐵通過Fe3+和 Fe2+兩種狀態的變化傳遞電子。在還原反應時，鐵原子由Fe3+狀態轉變成Fe2+狀態;在氧化反應中，鐵由Fe2+轉變成Fe3+.電子傳遞鏈中至少有五種類型的細胞色素∶a、a3、b、c和c1，它們間的差異在於血紅素基團中取代基和蛋白質胺基酸序列的不同。