代謝標記揭示多蛋白複合物的成熟動力學
作者：
小柯機器人發布時間：2020/12/18 21:44:20
瑞士蘇黎世聯邦理工Evgeny Onischenko、Karsten Weis等研究人員合作利用代謝標記揭示多蛋白複合物的成熟動力學。該項研究成果於2020年12月16日在線發表在《細胞》雜誌上。
研究人員提出了一種高通量策略來分析蛋白質複合物的天然組裝動力學。研究人員應用這個方法來表徵了320對構成酵母中≈50MDa核孔複合物（NPC）的核孔蛋白（NUP）的共裝配。一些NUP通過快速交換來迅速組裝，而另一些則需要漫長的成熟步驟。這揭示了NPC生物發生的分級原理，其中單個亞複合物在微小的時間尺度上形成，然後在大約1小時的成熟過程中從中心到外圍共同組裝。
有趣的是，NUP Mlp1的加入非常晚，並且優先與舊的NPC結合。這些方法在NPC之外很容易應用，從而有可能分析多種多蛋白裝配體的細胞內動力學。
據介紹，所有蛋白質都與其他細胞成分相互作用來發揮其功能。儘管蛋白質複合物的鑑定已取得巨大進展，但其組裝和動力學仍然難以表徵。
附：英文原文
Title: Maturation Kinetics of a Multiprotein Complex Revealed by Metabolic Labeling
Author: Evgeny Onischenko, Elad Noor, Jonas S. Fischer, Ludovic Gillet, Matthias Wojtynek, Pascal Vallotton, Karsten Weis
Issue&Volume: 2020-12-16
Abstract: All proteins interact with other cellular components to fulfill their function. Whiletremendous progress has been made in the identification of protein complexes, theirassembly and dynamics remain difficult to characterize. Here, we present a high-throughputstrategy to analyze the native assembly kinetics of protein complexes. We apply ourapproach to characterize the co-assembly for 320 pairs of nucleoporins (NUPs) constitutingthe ≈50 MDa nuclear pore complex (NPC) in yeast. Some NUPs co-assemble fast via rapid exchangewhereas others require lengthy maturation steps. This reveals a hierarchical principleof NPC biogenesis where individual subcomplexes form on a minute timescale and thenco-assemble from center to periphery in a ～1 h-long maturation process. Intriguingly, the NUP Mlp1 stands out as joining verylate and associating preferentially with aged NPCs. Our approach is readily applicablebeyond the NPC, making it possible to analyze the intracellular dynamics of a varietyof multiprotein assemblies.
DOI: 10.1016/j.cell.2020.11.001
Source: https://www.cell.com/cell/fulltext/S0092-8674(20)31460-4
Cell：《細胞》，創刊於1974年。隸屬於細胞出版社，最新IF：36.216