酶的專一性

2021-03-05 中學生物在線

人們很早就意識到了酶只能催化一種或者一類化學反應，具有專一性的特點，並作出了相應的解釋和進一步研究。

一、鎖與鑰匙假說

1894年費舍爾（Fisher）提出了酶與底物作用的 「鎖與鑰匙(lock and key)」假說，並以此來解釋酶的專一性，人教版生物學教材在必修Ⅰ課後題中呈現了這個學說的基本原理(新版教材85頁，舊版教材86頁)。

圖1：解釋酶專一性的「鎖鑰模型」[1][2]

該模型認為: 酶和底物在其結合部位的結構應當嚴格匹配，高度互補，猶如一把鎖與其原裝鑰匙在結構上的互補與匹配，不過此理論將酶的結構看做是剛性結構，與實際情況並不符合。

二、中間複合物學說

1913年生物化學家米契裡斯（Michaelic）和門藤（Menten）提出了酶的中間複合物學說。他們認為酶降低活化能的原因是酶分子與底物分子先結合形成不穩定的中間複合物，這個中間複合物再進一步分解出產物，釋放出原來的酶。

圖2：酶與底物結合形成複合體[3]

 

三、誘導契合學說

1958年Koshland提出的「誘導契合學說」可以看做是「鎖鑰模型」的升級版，是目前解釋酶的專一性上比較獲得認可的學說。該學說認為酶與底物在空間距離上彼此接近時，酶受底物分子的誘導，其構象發生有利於底物結合的變化，從而互補契合進行反應，形成酶-底物複合體。

圖3：誘導契合[4]

四、酶的動力學研究

1984年，我國科學家鄒承魯院士用自己創立的動力學方法，從變性平衡態和變性動力學兩方面比較研究了多種不同類型的酶在變性過程中構象和活力變化的關係，發現變性時酶活性的喪失先於可察覺的構象變化。在進一步大量實驗的基礎上提出「酶活性部位處於分子的局部區域並柔性較高」、「酶活性部位柔性為酶充分表現活性所必需」等理論，鄒承魯院士的工作為生物化學領域作出了具有重大意義的開創性工作。

參考內容：

[1]高中生物學教材，必修Ⅰ，人民教育出版社，2004年初審通過

[2]高中生物學教材，必修Ⅰ，人民教育出版社，2019年新版

[3]Biochemistry，W.H.Freeman，9th，2019

[4]Biology，McGraw-Hill，Peter H.Raven，12th.2020

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