來自清華大學生命科學學院，生物膜與膜生物工程國家重點實驗室的研究人員發表了題為「Structural characterization of full-length NSF and 20S particles」的文章，揭示了NSF寡聚體與底物SNARE複合體相互作用的重要結構信息，提供了動力傳遞的可能機制。相關成果公布在《自然—結構與分子生物學》（Nature Structural & Molecular Biology）雜誌上。
領導這一研究的是清華大學生命科學學院，中國科學院院士隋森芳教授，隋森芳教授研究組長期從事生物膜及蛋白質複雜體系的結構與功能的研究，曾榮獲高校科技進步獎一等獎，國家自然科學獎二等獎等，發表過多篇重要論文。最新這項研究對解聚SNARE複合體的重要ATP酶——NSF蛋白的結構和構象變化，進行了系統的研究。
囊泡運輸是真核細胞的基本生理活動之一，與許多重要疾病相關。該過程的最後一步是囊泡和靶膜的融合。位於囊泡上的v-SNARE和靶膜上t-SNARE形成SNARE複合體，將兩膜拉近並促使膜融合的發生。SNARE複合體是非常穩定的四螺旋束結構，只有被解開才能被循環利用。NSF蛋白通過接頭蛋白α-SNAP結合SNARE複合體形成20S複合體，並水解ATP提供能量將SNARE複合體解開。NSF屬於AAA+蛋白家族，以六聚體的形式發揮功能。對NSF和20S複合體的結構及組裝機制的研究是揭示囊泡運輸得以循環的關鍵問題。
囊泡運輸是真核細胞的基本生理活動之一，與許多重要疾病相關。該過程的最後一步是囊泡和靶膜的融合。位於囊泡上的v-SNARE和靶膜上t-SNARE形成SNARE複合體，將兩膜拉近並促使膜融合的發生。SNARE複合體是非常穩定的四螺旋束結構，只有被解開才能被循環利用。NSF蛋白通過接頭蛋白α-SNAP結合SNARE複合體形成20S複合體，並水解ATP提供能量將SNARE複合體解開。NSF屬於AAA+蛋白家族，以六聚體的形式發揮功能。對NSF和20S複合體的結構及組裝機制的研究是揭示囊泡運輸得以循環的關鍵問題。
隋森芳研究組主要通過冰凍電鏡技術（Cryo-EM）和單顆粒分析（Single Particle Analysis）的方法重構了全長NSF蛋白在水解ATP過程中各個狀態的三維結構，以及20S複合體的三維結構。這些結構表明NSF水解ATP和釋放磷酸後，導致了很大的構象變化，由此產生解聚SNARE複合體的動力。20S複合體的三維結構揭示了NSF寡聚體與底物SNARE複合體相互作用的重要結構信息，提供了動力傳遞的可能機制。
據介紹，Cryo-EM是近年來迅速發展起來的重要結構生物學研究方法，同X晶體學相比，它不需要蛋白質形成晶體，而是直接觀察蛋白質在水溶液狀態的結構。清華大學結構生物學中心目前擁有FEI公司Tian Krios（300kV）和F20（200kV）高分辨冰凍電鏡。該研究成果是國內Cryo-EM領域首次在
Nature Structural & Molecular Biology發表的論文。（來源：生物通 萬紋）
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