Nature:解析出光合蛋白LH1–RC的三維結構

2021-01-17 生物谷

2018年4月21日/

生物谷

BIOON/---在一項新的研究中，來自英國謝菲爾德大學的研究人員解析出一種光合蛋白的結構，並揭示出它如何將近紅外光轉化為電荷。這些發現為賦予生命的過程---光合作用---的效率和限制提供了新的見解。相關研究結果發表在2018年4月12日的Nature期刊上，論文標題為「Cryo-EM structure of the Blastochloris viridis LH1–RC complex at 2.9 Å」。

圖片來自CC0 Public Domain。


植物和藻類利用葉綠素吸收來自太陽的能量，為波長高達720nm下的光合作用提供能量，其中這種波長位於光譜的紅光部分，也是人眼可見光的極限處。但是，一些

細菌

能夠將使用的光線能量邊界推進到近紅外區域。

這項開創性的研究是對來自綠色綠芽菌（Blastochloris viridis）的光合LH1-RC複合物進行的。這種複合物能夠收集和使用波長超過1000nm的光線。

這種複合物的結構是利用低溫電鏡技術確定的，它展示了它如何將近紅外光轉化為電荷，從而促進細胞代謝。這種代謝使得

細菌

能夠在地球上光合作用的紅光極限處生存下來。

論文共同通信作者、謝菲爾德大學分子生物學與生物技術系的Neil Hunter教授說，「光合作用是地球上所有生命的主要能量來源，因此了解這種過程的限制是比較重要的，因此我們能夠理解如何增加光譜覆蓋率和提高光合作用效率。」

這項研究是首次利用低溫電鏡技術解析出一種光合複合物的詳細結構，並且也是首次獲得一種使用紅光極限波長的光線的複合物的結構。

如今，這些研究人員的目標是根據所涉及的蛋白和色素確定決定這種複合物功能的最為重要的因素。（生物谷 Bioon.com）

參考資料：Pu Qian, C. Alistair Siebert, Peiyi Wang et al. Cryo-EM structure of the Blastochloris viridis LH1–RC complex at 2.9 Å. Nature, 12 April 2018, 556(7700):203–208, doi:10.1038/s41586-018-0014-5

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