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生物體內的新陳代謝過程是通過有序的、連續不斷的、有條不紊的、各種各樣的化學反應來體現。這些化學反應如果在體外進行，通常需要在高溫、高壓、強酸、強鹼等劇烈條件下才能發生。而在生物體內，這些反應在極為溫和的條件下就能高效和特異地進行，其原因是由於生物體內存在著一類極為重要的生物催化劑——酶。在醫療衛生考試中，酶既是基礎也是可以作為重難點考察的知識。今天一起來了解一下關於酶的一些特點。
由於酶的化學本質是蛋白質，因此酶促反應又具有不同於一般催化劑催化反應的特點和反應機制。
一、酶對底物具有極高的催化效率
酶的催化效率通常比非催化反應高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。例如，在H2O2分解成H2O和O2的反應中，無催化劑時反應的活化能為75312J/mol，用膠體鈀作催化劑時，反應的活化能降至48953J/mol，用過氧化氫酶催化時，反應的活化能降至8368J/mol。
二、酶對底物具有高度的特異性
與一般催化劑不同，酶對其所催化的底物具有較嚴格的選擇性。即一種酶僅作用於一種或一類化合物，或一定的化學鍵，催化一定的化學反應並產生一定的產物，酶的這種特性稱為酶的特異性，亦稱為酶的專一性。根據酶對底物選擇的嚴格程度，酶的特異性可分為絕對特異性和相對特異性。
1.絕對特異性：有的酶只作用於特定結構的底物分子，進行一種專一的反應，生成一種特定結構的產物，這種特異性稱為絕對特異性。例如，脲酶僅能催化尿素水解生成C02和NH3。琥珀酸脫氫酶僅催化琥珀酸與延胡索酸之間的氧化還原反應。有些具有絕對特異性的酶只能催化底物的一種光學異構體或一種立體異構體進行反應。例如，乳酸脫氫酶僅催化L乳酸脫氫生成丙酮酸，而對乳酸無作用;延胡索酸酶僅催化反-丁烯二酸(延胡索酸)加水產生蘋果酸，而對順-丁烯二酸(馬來酸)無作用。
2.相對特異性：有些酶對底物的特異性不是依據整個底物分子結構，而是依據底物分子中特定的化學鍵或特定的基團，因而可以作用於含有相同化學鍵或化學基團的一類化合物，這種選擇性稱為相對特異性。例如，磷酸酶對一般的磷酸酯鍵都有水解作用，可水解甘油或酚與磷酸形成的酯鍵;脂肪酶不僅水解脂肪，也水解簡單的酯;蔗糖酶不僅水解蔗糖，也水解棉子糖中的同一種糖苷鍵;消化系統中的蛋白酶僅對蛋白質中肽鍵的胺基酸殘基種類有選擇性，而對具體的底物蛋白質種類無嚴格要求。
三、酶具有可調節性
體內許多酶的酶活性和酶的含量受體內代謝物或激素的調節。例如，磷酸果糖激酶-1的活性受AMP的別構激活，而受ATP的別構抑制。有些酶的合成受物質的誘導或阻遏，從而改變細胞內的酶量。例如，胰島素誘導HMG-CoA還原酶的合成，而膽固醇則阻遏該酶合成。機體通過對酶的活性與酶量的調節使得體內代謝過程受到精確調控，以使機體適應內外環境的不斷變化。
四、酶具有不穩定性
酶的化學本質是蛋白質。在某些理化因素(如高溫、強酸、強鹼等)的作用下，酶會發生變性而失去催化活性。因此，酶促反應往往都是在常溫、常壓和接近中性的條件下進行的。
這就是有關酶特點的部分知識點，可以看出，酶學具有一定難度，可能很多同學都不太熟悉，希望大家能夠重點掌握。
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