免疫球蛋白具有蛋白質的通性,能被多種蛋白水解酶裂解

2020-12-05 美術老師嵐嵐

第一節免疫球蛋白的化學

免疫球蛋白具有蛋白質的通性，能被多種蛋白水解酶裂解:可以在乙醇、三氯醋酸或中性鹽類中沉澱，常用50%飽和硫酸銨或硫酸鈉從免疫血清中提取抗體球蛋白。血清電泳時免疫球蛋白主要分布於Y區，因而以往曾稱抗體為Y球蛋白。其實具抗體活性的球蛋白除存在於Y區外，也可延伸到β區，甚至a2區，這反映了抗體由不同細胞克隆產生的不均一性和結構的多樣性。自從發現骨髓瘤患者尿中的本周蛋白是Ig的輕鏈以後，對其胺基酸順序的研究大大促進了對Ig化學性質的了解。

(一) Ig的基本結構

Ig分子由4條肽鏈組成，2條長鏈稱為重鏈(heavychain, H),由大約440個胺基酸殘基組成，分子量約50~70kD; 2條短鏈稱為輕鏈(lightchain, L),由大約220個胺基酸組成，分子量約22. 5kD. 4條肽鏈通過鏈間二硫鍵(-S.S-)連在一起。其結構模式見圖2-1.

Ig分子肽鏈的N端，在L鏈1/2和H鏈1/4處(約在110位前)胺基酸的種類和順序各不相同，稱為可變區(variableregion, V區) ;肽鏈C端其餘部分的胺基酸，在種類和順序上彼此間差別不大，稱為穩定區或恆定區(constantregion, C區)。

v區位於N端，H鏈和L鏈各有3個高變區(hyelariableregion),其中的胺基酸殘基種類和順序特別多變。這此都與識別抗原直接有關，為Ig分子的抗原結合部位，故亦稱為互補決定區(complementaritydeterminingregion, CDR)。

可變區中的其他胺基酸殘基稱為構架區(frameworkregion, FR)， 大約佔整個V區近75%，其順序很少變化(約5%) . FR的功能為支持CDR,並維持V區三維結構的穩定性。H和鏈的FR在某些位置上具有相同的胺基酸殘基。根據VH/L胺基酸順序同源程度的差異，可將Ig分為群和亞群。

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