血液凝固的實質是纖維蛋白凝膠的生成，它是血漿中纖維蛋白原(fibrinogen)在凝血酶作用下降解為纖維蛋白並聚合成不溶性的網狀結構。
纖維蛋白原分子由兩對α鏈、β－鏈及γ－鏈組成，每3條肽鏈(α、β、γ)絞合成索狀，形成兩條索狀肽鏈，在N末端有二硫鍵使態個分子得到穩定。α及β肽鏈的N－端分別有一段16個及14個胺基酸的小肽，稱為纖維肽A及B。因此，纖維蛋白原可寫為(AαBβγ)2(圖10-8)。
凝血酶的本質為一種蛋白水解酶，能特異性作用於Aα和Bβ鏈上的精－甘肽鍵。切除A、B纖維肽。因纖維肽A及B均為酸性肽，帶較多負電荷。由於電荷排斥作用阻礙纖維蛋白原之間聚合。切除纖維肽A及B轉變為纖維蛋白後負性減小，同時暴露了互補結合位點，有利於自動聚合，纖維蛋白單位通過邊靠邊、端靠端的聚合形成聚合鏈。此種多聚體不穩定，稱為軟凝塊(soft clot)。它再通過因子XⅢa的作用結成牢固的網。因子XⅢa為轉肽酶，能催化一個單體的穀氨酸殘基的γ－羧基與另一單體的賴氨酸殘基的氨基之間形成共價結合，其間釋出NH3(圖10－9，10)。因此，因子XⅢa稱為纖維蛋白穩定因子(fibrin stabilizingfactor,FSF)。因子XⅢ存在於血小板及血漿中，經凝血酶切除部分肽段後被激活為XⅢa。
由此產生的穩定纖維蛋白網與軟凝塊不同，它們在5M的脲及1%氯乙酸溶液中不溶解。在血小板的血栓收縮蛋白作用下，此網狀結構收縮，於是傷口邊緣彼此靠近，易於傷口閉合。成纖維細胞的表面帶有一種類似纖維蛋白的蛋白質，稱粘連蛋白，它由Ⅻa催化與纖維蛋白結成網。並將纖維蛋白固定下來。所以，因子Ⅻa還直接參與傷口的癒合。
1.凝血因子的活化本質上為蛋白質的有限水解，而許多凝血因了本身既是蛋白酶，又是酶作用的底物。這些本質為蛋白酶的凝血因子(Ⅱ、Ⅵ、Ⅺ、Ⅹ、Ⅻ)的胺基酸順序很相似，與許多絲氨酸蛋白酶同源；活性中心的絲氨酸殘基參與肽鍵的水解。C－端約250個胺基酸殘基同源性很高，是具有催化活性的結構域。而N端的胺基酸序列變化較大，決定各凝血因子作用底物的專一性。它們催化的反應需Ca＋＋和磷脂參加。