-
北京基因組所揭示去泛素化酶USP33調控線粒體自噬新機制
已有研究表明Parkin蛋白泛素化和去泛素化修飾參與線粒體自噬調控過程，但Parkin蛋白的去泛素化酶及其調控線粒體自噬的分子機制尚不清楚。 該研究揭示了去泛素化酶USP33在調控線粒體自噬方面的新機制，解析了泛素化和去泛素化動態平衡對線粒體自穩態維持的關鍵作用，相關研究為闡明線粒體自噬發生的分子機制和生物學功能提供了重要依據，為相關神經性疾病的防治提供了新的靶點。
-
新研究揭示亞硝基化修飾調控哺乳動物蛋白質合成的速度與精確性
人基因組編碼38種氨基醯-tRNA合成酶(aminoacyl-tRNA synthetase, aaRS)，負責細胞質與線粒體兩套蛋白質合成系統。aaRS催化tRNA的氨基醯化反應保證蛋白質合成的速度，催化編校反應保證蛋白質合成的精確性。蛋白質合成的速度與精確性受營養、環境、病原體感染等因素的調控。
-
研究揭示去泛素化酶USP33調控線粒體自噬新機制
PINK1-Parkin介導的線粒體自噬在線粒體質量控制過程中發揮著關鍵作用，其調控異常與人類神經退行性疾病發生相關已有研究表明Parkin蛋白泛素化和去泛素化修飾參與線粒體自噬調控過程，但Parkin蛋白的去泛素化酶及其調控線粒體自噬的分子機制尚不清楚。中國科學院北京基因組研究所趙永良研究組發現，去泛素化酶USP33通過去除Parkin蛋白Lys435位點的K63泛素鏈來調控線粒體自噬的發生，進而調控神經毒性劑MPTP誘導的神經腫瘤細胞的凋亡。
-
冉冉升起的新星:非組蛋白的巴豆醯化修飾及其調控
前 言:和其它的天然胺基酸相比，蛋白質賴氨酸側鏈的伯氨基團帶有孤對電子，具有很高的親核反應活性，因此較容易發生醯化修飾。芝加哥大學趙英明教授團隊首次鑑定到八種新的賴氨酸醯化修飾：丙醯化、巴豆醯化、琥珀醯化、丁醯化、丙二醯化、戊二醯化、二羥基異丁醯化和三羥基丁醯化 （圖 1）。
-
【科技前沿】北大劉穎/李川昀揭示組蛋白去乙醯化酶調控線粒體應激...
該研究揭示了組蛋白去乙醯化酶調控線粒體應激的新機制，並證實該機制影響機體的天然免疫與衰老進程。本研究首次發現線蟲中HDA-1（哺乳動物組蛋白去乙醯化酶 HDAC 的同源蛋白）是激活線粒體未摺疊蛋白反應、誘導天然免疫和延長健康壽命的關鍵蛋白。
-
代謝物在蛋白質修飾組學及細胞生長信號中的調控作用
，一些代謝物也可以通過非酶促反應修飾蛋白質。然而，值得注意的是，在線粒體中至今雖未檢測到任何一種KATs，線粒體蛋白仍能發生Kac。這可能是因為在線粒體酸性環境下，賴氨酸易與acetyl-CoA硫酯鍵(thioesterbond)發生親核加成反應（非酶促反應）。與修飾過程不同的是，代謝物修飾蛋白質則必須依賴酶功能，其中，HDACs和SIRT是負責去乙醯化作用的酶[2]。
-
Nature子刊:北大劉穎/李川昀揭示組蛋白去乙醯化酶調控線粒體應激...
Nature子刊：北大劉穎/李川昀揭示組蛋白去乙醯化酶調控線粒體應激反應和壽命 2020-09-21 07:20 來源：澎湃新聞·澎湃號·湃客
-
分子所劉穎/李川昀課題組合作揭示組蛋白去乙醯化酶調控線粒體應激...
2020年9月15日，北京大學分子醫學研究所劉穎研究員課題組和李川昀研究員課題組合作，在Nature Communications發表了題為「Histone deacetylase HDA-1 modulates mitochondrial stress response and longevity」的研究論文，揭示了組蛋白去乙醯化酶調控線粒體應激的新機制
-
研究揭示蛋白質SUMO化修飾精細調控植物次生細胞壁增厚新機制
1月18日，PLOS Genetics 雜誌在線發表了中國科學院分子植物科學卓越創新中心/植物生理生態研究所李來庚研究組題目為SUMO modification of LBD30 by SIZ1 regulates secondary cell wall formation in Arabidopsis thaliana 的研究論文，揭示了蛋白質
-
程金科: 蛋白質SUMO修飾與炎症
2015年6月4日訊 /生物谷BIOON/--6月4日，由生物谷主辦的"2015蛋白質修飾與降解論壇"在上海波斯特大酒店隆重開幕來自科研及醫療領域的科學家及醫生學者們共聚一堂，對蛋白質修飾與降解的最新研究進展進行交流探討。來自上海交通大學醫學院的程金科教授作為第一個演講嘉賓，圍繞著"蛋白質SUMO修飾與炎症"帶來了精彩的演講。程教授在報告中介紹了SUMO修飾通過改變靶蛋白的位置與活性，以及與其他蛋白質幾生物大分子的相互作用而成為了蛋白質調控的一種新的機制。
-
福州大學楊宇豐團隊揭示PINK1 /TUFm雙向調控線粒體自噬的機制
已有明確報導，線粒體自噬基因的突變與帕金森症、肌萎縮性側索硬化症有關。除此之外，線粒體自噬失調也與一系列退行性疾病、癌症、糖尿病、肥胖、心臟病、炎症反應、抗病毒反應等有關聯。目前，關於線粒體自噬的研究大多集中在包括PTEN 誘導激酶 1(PTEN-induced kinase 1，PINK1) /E3 泛素連接酶 Parkin 途徑等在內的正向激活調控機制上[2]。
-
植物所金京波研究組揭示SUMO化修飾調控植物遠紅光信號的新機制
遠紅光誘導26S蛋白酶體介導的FHY1蛋白降解，從而減弱遠紅光信號，但其分子機理尚不清楚。 中國科學院植物研究所金京波研究組發現SUMO化修飾調控FHY1蛋白穩定性及其介導的遠紅光信號。
-
Science:應激相關激活轉錄因子-1調節線粒體非摺疊蛋白反應
6月15日，Science在線報導應激相關激活轉錄因子-1進入線粒體的效率可調節線粒體非摺疊蛋白反應的水平。為了更好地理解線粒體功能障礙的反應，研究者研究了，應激相關激活轉錄因子-1（ATFS-1）感受線粒體應激過程，及其在線粒體非摺疊蛋白反應（UPRmt）條件下與細胞核通信的機制。研究發現，調控的關鍵點是ATFS-1進入線粒體的效率。除了一個核定位序列，ATFS-1還有一個氨基端的線粒體定位序列。這是UPRmt抑制反應所必不可少的。
-
研究揭示蛋白質泛素化與SUMO化修飾交互作用在減數分裂中的新機制
蛋白質翻譯後修飾（Post-translational modification，PTM）是生物體生命活動的重要調控方式，蛋白質的泛素化（Ubiquitylation）與SUMO化修飾（small ubiquitin-related modifier；SUMOylation）是當前蛋白質翻譯後修飾研究領域的熱點
-
年終盤點:2018蛋白質修飾研究的現狀與未來
蛋白質翻譯後修飾（PTM）包括磷酸化、甲基化，乙醯化等。蛋白質表達受基因組和表觀遺傳學的調控，並且在表達以後還需要經過不同程度的修飾才能發揮所需要的功能，PTM研究至關重要。下面讓我們看看2018年蛋白質修飾領域有哪些重要研究。
-
高璞組闡釋病原菌介導新型泛素化及去泛素化的催化調控機制
該工作解析了來源於高致病性嗜肺軍團菌（Legionella pneumophila）的新型泛素化酶MavC與底物蛋白UBE2N及泛素分子的複合物結構，並同時解析了MavC及其同源蛋白MvcA與負調控因子Lpg2149的兩種複合物結構。
-
高璞組揭示病原菌介導的新型泛素化及去泛素化的催化調控機制
該工作解析了來源於高致病性嗜肺軍團菌（Legionella pneumophila）的新型泛素化酶MavC與底物蛋白UBE2N及泛素分子的複合物結構，並同時解析了MavC及其同源蛋白MvcA與負調控因子Lpg2149的兩種複合物結構。結合大量生化和細胞實驗，闡明了這種新型泛素化修飾系統催化和調控的分子機制。
-
生物物理所揭示病原菌介導的新型泛素化及去泛素化的催化調控機制
該工作解析了來源於高致病性嗜肺軍團菌（Legionella pneumophila）的新型泛素化酶MavC與底物蛋白UBE2N及泛素分子的複合物結構，並同時解析了MavC及其同源蛋白MvcA與負調控因子Lpg2149的兩種複合物結構。結合大量生化和細胞實驗，闡明了這種新型泛素化修飾系統催化和調控的分子機制。 蛋白質泛素化修飾是真核細胞最重要的翻譯後修飾之一。
-
動物所發現線粒體調控細胞中蛋白質穩態的新機制
在線粒體分裂相關蛋白FIS1的參與下，這些多層膜結構會與線粒體網絡分離並形成線粒體相關蛋白聚集體（Mitochondrion Associated Protein Aggregates, MAPAs）。MAPA不同於以往報導的Aggresome，其中含有來源於線粒體的蛋白，包括線粒體膜蛋白FUNDC1。FUNDC1可通過與LC3的相互作用介導MAPA的自噬性降解。
-
【PLOS Genetics】植生所揭示了SUMO化修飾調控植物次生細胞壁增厚的新機制!
，PLOS Genetics雜誌在線發表了中國科學院分子植物科學卓越創新中心/植物生理生態研究所李來庚研究組題目為「SUMO modification of LBD30 by SIZ1 regulates secondary cell wall formation in Arabidopsis thaliana」的研究論文，揭示了蛋白質