PNAS:臺灣「中研院」成功研發出島內首例愛滋疫苗

2020-12-17 生物谷

美國發行的「科學今日」報導，臺灣「中研院長」翁啟惠研究群利用「樹突狀醣物」這個化合物，一方面將愛滋病毒阻隔，避免侵入體內後感染免疫細胞；另一方面，可以製成疫苗，並成功研發出一個可以有效防治愛滋病毒的新方法。該成果已在最新的美國國家科學院期刊網頁刊出。

據臺灣《聯合晚報》報導，這是臺灣人研發第一個預防愛滋的疫苗，在國際上，則是第一個以醣類為基材的愛滋疫苗，如果成功，可給正常人施打以預防愛滋。但還只完成動物實驗，距離臨床的真正成功，還非常遙遠。

參與研究的「中研院」基因體研究中心博士後研究員徐翠玲表示，愛滋病毒是一個難纏的對象，全球醫藥科學界已經有十幾種通過提升免疫力來預防愛滋病毒的疫苗，但在臨床實驗過程中都相繼失敗，她們這個研究成果，也許可為未來的愛滋病防治，開啟另一扇希望之窗。

徐翠玲表示，「中研院」研究團隊設計發明的化合物，稱為「樹突狀醣物」  (glycodendrons)，它具有兩個作用，其一是阻隔愛滋病毒並避免造成感染，另一則是當成疫苗，接種到正常人體內，一旦將來不慎遭到感染，也不會發病。

很顯然地，做為疫苗使用，才是這個化合物的終極功能。她解釋，愛滋病毒表面上有醣類的化學結構，而「樹突狀醣物」的結構又和這些結構非常相似，將它打入體內，將會產生愛滋病毒抗體反應，進而在體內產生免疫反應，達到保護效果。

「這篇論文提供愛滋疫苗研發的一個新方向，到目前為止，研究成果令我們振奮。」翁啟惠表示，實驗團隊已經成功利用這個方法在實驗室的老鼠身上，針對愛滋病毒表面的醣蛋白產生抗體；此外，實驗數據也顯示，愛滋病毒表面的醣蛋白，已喪失感染免疫細胞的能力。

徐翠玲說，近來科學家發現，在奧地利有些遭愛滋病毒感染卻不會發病的人，他們體內都有一種名為「2G12」的抗體，會針對愛滋病毒發出免疫攻擊。他們為科學家提供一個研發的契機。

不過，翁啟惠在美國Scripp研究院所指導的研究生王聖凱指出，其實只有少數感染愛滋病毒的病患會在體內啟動這個免疫機制；因此，他們這個研究團隊才深入探討該抗體的作用，並發現這個抗體會辨識愛滋病毒表面一種多刺狀蛋白表面的含醣區塊，進而找到「樹突狀醣類」這個全新化合物。

徐翠玲指出，完成老鼠的動物實驗後，她們將朝人體試驗努力，期能確認這個樹突狀醣類化合物就是可預防愛滋病毒的疫苗，為人類健康把關。但她強調，這條路既漫長又艱辛，即便一切順利，這個兼具藥物及疫苗功能的產品也要數年後才能問世。

臺灣中央研究院長翁啟惠領導的研究團體，已成功研發出能有效防治愛滋病毒的化合物「樹突狀醣物  (glycodendrons)」，除能阻隔愛滋病毒感染免疫細胞，也能製成疫苗，針對病毒，產生抗體。研究成果刊載在美國國家科學院期刊網頁。

中研院表示，愛滋病毒相當難纏，全球醫藥科學界已有十多種運用提昇免疫力來預防愛滋病毒的疫苗，但在臨床實驗過程中都相繼失敗。

中研院指出，翁啟惠研究團隊設計出一種稱為「樹突狀醣物」的化合物，此化合物一方面阻隔侵入人體的愛滋病毒感染免疫細胞，另一方面，可以製成疫苗，針對病毒獨特的醣分子結構，啟動免疫機制，產生抗體。

翁啟惠表示，「這篇研究論文提供愛滋疫苗研發的一個新方向，研究成果令我們振奮」。他強調，研究團隊已經成功將此方法運用在實驗室老鼠身上，實驗結果顯示對愛滋病毒表面的醣蛋白產生抗體；實驗數據也顯示，愛滋病毒表面的醣蛋白喪失感染免疫細胞的能力。

翁啟惠指出，研究團隊表示將繼續用此「樹突狀醣物」針對其他類型的愛滋病毒進行實驗，探討疫苗可行度；這種利用病毒細胞表面的獨特多醣分子設計疫苗的方法已成功應用到乳癌疫苗研發，並利用翁啟惠首創的「一鍋法」合成乳癌疫苗，目前正進行人體試驗。

生物谷推薦原始出處:

（PNAS），10.1073/pnas.0712326105，Sheng-Kai Wang, Chi-Huey Wong

Targeting the carbohydrates on HIV-1: Interaction of oligomannose dendrons with human monoclonal antibody 2G12 and DC-SIGN

Sheng-Kai Wang, Pi-Hui Liang, Rena D. Astronomo, Tsui-Ling Hsu, Shie-Liang Hsieh, Dennis R. Burton, and Chi-Huey Wong

Abstract

It is widely accepted that the heavily glycosylated glycoprotein gp120 on the surface of HIV-1 shields peptide epitopes from recognition by the immune system and may promote infection in vivo by interaction with dendritic cells and transport to tissue rich in CD4+ T cells such as lymph nodes. A conserved cluster of oligomannose glycans on gp120 has been identified as the epitope recognized by the broadly HIV-1-neutralizing monoclonal antibody 2G12. Oligomannose glycans are also the ligands for DC-SIGN, a C-type lectin found on the surface of dendritic cells. Multivalency is fundamental for carbohydrate–protein interactions, and mimicking of the high glycan density on the virus surface has become essential for designing carbohydrate-based HIV vaccines and antiviral agents. We report an efficient synthesis of oligomannose dendrons, which display multivalent oligomannoses in high density, and characterize their interaction with 2G12 and DC-SIGN by a glycan microarray binding assay. The solution and the surface binding analysis of 2G12 to a prototype oligomannose dendron clearly demonstrated the efficacy of dendrimeric display. We further showed that these glycodendrons inhibit the binding of gp120 to 2G12 and recombinant dimeric DC-SIGN with IC50 in the nanomolar range. A second-generation Man9 dendron was identified as a potential immunogen for HIV vaccine development and as a potential antiviral agent.

 

 

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