Ig分子的基本結構是由四肽鏈組成的，即由二條相同的分子量較小的輕鏈（L鏈）和二條相同的分子量較大的重鏈（H鏈）組成的。L鏈與H鏈是由二硫鍵連接形成一個四肽鏈分子，稱為Ig分子的單體，是構成免疫球蛋白分子的基本結構。現已知5種免疫球蛋白中IgG、IgA和IgD的H鏈各有一個可變區（VH）和三個恆定區（CH1、CH2和CH3）共四個功能區。IgM和IgE的H鏈各有一個可變區（VH）和四個恆定區（CHl、CH2、CH3和CH4）共五個功能區。VL和VH是與抗原結合的部位，單體由一對L鏈和一對H鏈組成的基本結構，只有2個與抗原結合的位點，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；雙體由J鏈連接的兩個單體，有4個與抗原結合的位點，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA結合抗原的親合力要比血清型IgA高。五聚體由J鏈和二硫鍵連接五個單體，如IgM。五聚體IgM理論上應為10個與抗原結合的位點，但實際上由於立體構型的空間位阻，—般只有5個結合點可結合。
H和L鏈上都有可變區，同類重鏈和同型輕鏈的近N端約110個胺基酸序列的變化很大，其他部分的胺基酸序列相對恆定，據此可將輕鏈和重鏈區分為可變區（V）和恆定區（C）。VH和VI。各有3個區域的胺基酸組成和排列順序高度變化，稱為高變區(HVR）或互補決定區（CDR），分別為CDRl、CDR2和CDR3。CDR以外區域的胺基酸組成和排列順序相對不易變化，稱為骨架區（FR）。VH和VI。各有113和107個胺基酸殘基，組成4個FR（分別為FRl、FR2、FR3和FR4）和3個CDRs。VH和VI-中的各胺基酸可編號，一些保守的胺基酸都有其固定的編號位置，將不同序列和已編號的序列進行對比以後，在某個位置上多出來胺基酸編號為A、B、C等，如27A、27B、27C、106A等。VH和VL的3個CDR共同組成Ig的抗原結合部位，識別及結合抗原，並決定抗體識別的特異性。