近日來自德國慕尼黑工業大學(TUM)物理學家們通過新技術捕獲了單個蛋白質分子的末端序列，並直接連續追蹤了這一蛋白分子去摺疊和復摺疊的完整過程，由此繪製出了從表達到降解整個過程中中間體結構和動力學狀態的複雜網絡圖譜。這一研究為科學家們解析生物細胞的生命過程開啟了一扇新窗口。相關研究成果發表在10月28日的《科學》（Science）雜誌上。
領導這一研究的是德國慕尼黑工業大學生物物理系主任Matthias Rief博士，這位年輕的生物物理學家在物理學和生物學的跨學科領域取得不少重要成果，為生物學研究提供了一些重要的新工具，研究論文多次發表在Science雜誌上。
蛋白質是一種結構複雜但極其重要的一種生物大分子，其功能很大程度上取決於它們的結構。對於蛋白分析的一種重要方面就是解析蛋白摺疊過程，這個過程是一個多相過程，從展開態到摺疊態發生一系列複雜的微觀過程，深入了解這一摺疊機理，對於保留蛋白質活性，維持蛋白質穩定性和包涵體蛋白質摺疊復性都具有重要的意義，因此蛋白摺疊問題被列為「21世紀的生物物理學」的重要課題。
多年來研究人員們一直致力探索多種途徑了解它們的摺疊（或去摺疊）機制。X-射線結構分析法為研究者們提供了蛋白質摺疊的「快照」，卻無法獲得完整的動態過程，Rief此前開發了一種稱之為原子力顯微鏡單分子力譜的新工具，可用於單分子水平研究分子內與分子間的相互作用，揭示超分子結構的本質和動態過程。然而由於這一技術僅能獲得分子的長度數據，因而產生的動態影像非常的模糊。在新研究中，Rief與同事開發出了一種超穩定-高解析度的「光學鑷子」，利用這一工具他們可捕獲到反向雷射束間的微小物體。
鈣調蛋白是由148個胺基酸殘基組成的單鏈蛋白質，能夠與鈣結合在細胞內具有促進信息傳遞的功能，對細胞的生長和發育具有重要的作用。在這篇文章中，研究人員利用「光學鑷子」結合單分子力譜，捕獲並追蹤了單個鈣調蛋白分子從摺疊狀態到去摺疊，然後再復摺疊的整個過程，連續測量了蛋白質長度、機械力和精確時間的等數據，繪製了不同摺疊狀態下中間體的結構及動力學狀態，以及複雜的信號網絡。
「儘管鈣調蛋白分子相對於人體中的大多數蛋白而言是一種小分子蛋白，其摺疊仍顯示了出人意料的複雜性，」Rief說：「大自然能夠使得更為複雜的蛋白質發生摺疊而不出現錯誤，了解這一過程在未來仍是一個巨大的挑戰。單分子實驗或許能為解析這一問題提供一些幫助。」（來源：生物通 何嬙）
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