2017年10月4日，2017年諾貝爾化學獎頒給雅克·杜波切特(Jacques Dubochet), 阿希姆·弗蘭克(Joachim Frank)和理察·亨德森(Richard Henderson)，表彰他們發明了冷凍電子顯微鏡技術。
三位教授分別來自瑞士，德國，蘇格蘭，那麼他們打造的這個冷凍電子顯微鏡到底是何方神聖？竟能獲諾貝爾獎！這個要從電鏡的發展說起。
電子顯微鏡於1931年發明，但在生物學領域的應用滯後於材料科學，原因在於生物樣品含水分才會穩定，而電子顯微鏡必須在高真空下才能工作，因此如何製作高解析度生物電鏡樣品是個技術瓶頸。傳統的重金屬負染技術，可以讓重金屬包被蛋白表面，然後脫水乾燥製作適合真空成像的樣品，但這會導致樣品解析度降低（至多保存1.5納米）。
1968年，英國劍橋大學MRC實驗室的Klug博士和他的學生DeRosier開創了基於負染的噬菌體病毒的電鏡三維重構技術（Klug 博士獲1982年諾貝爾化學獎）。但如何保持生物樣品原子解析度結構又適合電鏡成像呢？加州大學伯克利分校的Robert Glaeser博士和他學生Ken Taylor 於1974年首次提出並測試了冷凍含水生物樣品的電鏡成像，可以有效降低輻照損傷對高解析度結構破壞和維持高真空，實現高解析度成像的新思路，這就是冷凍電鏡（CryoEM）的雛形。1982年，Dubochet 博士領導的小組開發出真正成熟可用的快速投入冷凍制樣技術製作不形成冰晶體的玻璃態冰包埋樣品，隨著冷臺技術的開發，冷凍電鏡技術正式推廣開來。
2013年，冷凍電鏡技術的突破給結構生物學領域帶來了一場完美的風暴，迅速席捲了結構生物學領域，傳統X射線、傳統晶體學長期無法解決的許多重要大型複合體及膜蛋白的原子解析度結構，一個個被迅速解決，紛紛強勢佔領頂級期刊和各大媒體版面，比如程亦凡博士、施一公博士、楊茂君博士、柳正峰博士所解析的原子解析度重要複合體結構，震驚世界。
這場冷凍電鏡革命的特點是：不需要結晶且需要樣品量極少，即可迅速解析大型蛋白複合體原子解析度三維結構。這場電子顯微學解析度革命的突破有兩個關鍵技術：直接電子相機（其中算法方面程亦凡博士和李雪明博士有重要貢獻）和三維重構軟體。
一般來說，在拍攝某一樣品的過程中，我們假設樣品是不會自己動的:你拿相機拍運動的東西，曝光時間一長就會糊掉。冷凍電鏡也有這個問題：電子束譁譁的穿過樣品，這些無定形冰就會變軟，變形，帶著樣品移動。因為無定形冰不是晶體，所以在外部強能流的影響下就會展現出些水的性質：這種流動雖然慢，卻在電子顯微鏡下被萬倍的放大，成為限制數據質量的大問題。有了高效探測器，我們可以把之前的1次曝光分解成30多次並且保證總電子量不變，由拍照片變成了拍電影，再把這些電影合併成一張近乎於完美的照片。舉例來說，一個蘋果，它本身是三維的，我們拿二維照相機多方位、多角度地拍很多張照片，就能重構出蘋果的三維模型。施一公介紹，其實冷凍電鏡就相當於一個照相機，當選好的冷凍樣品被送到冷凍電鏡時，會生成很多圖像，這些圖像組合起來便可以構建一個三維結構。當數據收集系統收集到大量剪接體的圖像後，就可以重構一個剪接體的三維結構。就這樣，冷凍電鏡的拍攝技術達到了前所未有的高度。
簡單一句話來總結是：冷凍電鏡中的冷凍技術可以瞬間冷凍樣品，並在冷凍狀態下保持和轉移，使樣品最大限度保持原來性狀，得出的數據更準確，實驗成功率才更高。
引領這些技術突破的背後離不開三位冷凍電鏡領域的開拓者：理察·亨德森（Richard Henderson）、約阿希姆·弗蘭克（Joachim Frank）和 Jacques Dubochet分別在基本理論、重構算法和實驗方面的早期重要貢獻。
一個新的方法，新的儀器，新的技術都可能打開一片新的領域，幫助科學家完成更多「不可能」。所以冷電獲獎實至名歸！