2014年10月22日 訊 /生物谷BIOON/ --發表在著名國際雜誌Nature Chemical Biology上的一篇研究論文中，來自新加坡南洋理工大學的科學家揭示了一種新型分子可以同胺基酸鏈進行連接，而胺基酸鏈正是蛋白質的組成部件。當前研究發現僅有三種分子具有上述功能，這對於開發新型藥物非常關鍵，而本文中這種新型分子的關鍵不同點在於，其工作效率是其它三個分子的10000萬倍。
這種新型分子是一種酶類，其是新加坡和東南亞一種藥用植物的常見衍生物，這種藥用植物在科學界被稱為蝶豆或者叫藍蝴蝶豆，這種植物的花通常被用於製造食用色素，而且該植物也被用作傳統的中成藥來增強記憶，同時兼具抗抑鬱和抗壓功能。研究者James Tam表示，我們新發現的名為Butelase-1的酶類可以扮演連接酶的作用，將多肽或者蛋白質進行連接。
這種新型分子或許可以作為一種工具來幫助進行蛋白質生物技術的研究，並且開發新型的多肽及蛋白質製劑，包括抗癌藥物等。
目前研究者可以利用工具輕鬆切割肽類，但是將其進行拼接卻非常困難，因為常見的連接酶通常會留下殘基，從而影響終產物的效率；Butelase-1連接酶可以幫助我們解釋為何在植物中可以實現胺基酸環狀鏈的末端連接，也就是通常所說的大環化合物。
20世紀90年代之前研究人員就發現了環狀蛋白質的存在，截至本文研究之前科學家並不清楚環狀蛋白質生物合成的機制。這項研究中，研究人員認為，Butelase-1的發現或許可以幫助改變科學界對蛋白質領域的理解，有望未來利用蛋白質來設計新型治療疾病的藥物。（生物谷Bioon.com）
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Butelase 1 is an Asx-specific ligase enabling peptide macrocyclization and synthesis.
Giang K T Nguyen, Shujing Wang, Yibo Qiu, Xinya Hemu, Yilong Lian, James P Tam.
Proteases are ubiquitous in nature, whereas naturally occurring peptide ligases, enzymes catalyzing the reverse reactions of proteases, are rare occurrences. Here we describe the discovery of butelase 1, to our knowledge the first asparagine/aspartate (Asx) peptide ligase to be reported. This highly efficient enzyme was isolated from Clitoria ternatea, a cyclic peptide–producing medicinal plant. Butelase 1 shares 71% sequence identity and the same catalytic triad with legumain proteases but does not hydrolyze the protease substrate of legumain. Instead, butelase 1 cyclizes various peptides of plant and animal origin with yields greater than 95%. With Kcat values of up to 17 s−1 and catalytic efficiencies as high as 542,000 M−1 s−1, butelase 1 is the fastest peptide ligase known. Notably, butelase 1 also displays broad specificity for the N-terminal amino acids of the peptide substrate, thus providing a new tool for C terminus–specific intermolecular peptide ligations.