在了解組蛋白修飾前，先複習一下幼兒園學過的組蛋白結構。
我們都知道在細胞核中的染色體是高度壓縮的，而摺疊時DNA纏繞的就是組蛋白。
將組蛋白區域放大，我們就會看到這樣一串念珠，組蛋白被一根DNA序列串起來。
為了方便研究，我們將一個組蛋白和其附近 147bp DNA片段，叫一個核小體。
核小體 = 組蛋白 + DNA(147bp)
把組蛋白拆開來，它其實有八個部分來構成：
組蛋白八聚體 = 2個H2B + 2個H2A + 2個H3 + 2個H4
下面是檢測到的組蛋白三維結構示意圖，
細心的你們一定會發現在每種組蛋白結構都會伸出來一小段「線頭」，這是蛋白質的N端，也叫尾巴(tail)。
事實上，每個組蛋白結構都會延伸出這個「尾巴」：
我們今天的主角，組蛋白修飾就是在這個尾巴上進行的。
組蛋白修飾是一種以共價方式進行的蛋白質翻譯後修飾（PTM），包括：甲基化（M），磷酸化（P），乙醯化（A）等等。
由於組蛋白修飾的類型眾多，所以我們需要在稱呼組蛋白修飾時，有一個規則：
組蛋白結構 + 胺基酸名稱 + 胺基酸位置 + 修飾類型
在實際的應用中，我們一般這樣寫：
這些修飾都會影響基因的轉錄活性。而組蛋白H3是修飾最多的組蛋白。下面我們來詳細看看：
甲基化取決於其位置和狀態，與抑制或激活有關。
組蛋白甲基化的位點是賴氨酸和精氨酸。
賴氨酸可以分別被一、二、三甲基化，精氨酸只能被一、二甲基化。
研究表明，組蛋白精氨酸甲基化是一種相對動態的標記，精氨酸甲基化與基因激活相關。
相反，賴氨酸甲基化似乎是基因表達調控中一種較為穩定的標記。
例如，
這些組蛋白修飾也可以共同作用來完成調控，比如，H3K9ac也與H3K14ac和H3K4me3高度共存共同作為活性基因啟動子的標誌。
組蛋白甲基化和乙醯化主要發生在它們的N-末端尾部並且可以影響基因的轉錄。
組蛋白乙醯化主要與基因激活有關，組蛋白乙醯化主要發生在H3、H4的N端比較保守的賴氨酸位置上，是由組蛋白乙醯轉移酶和組蛋白去乙醯化酶協調進行。
特定基因區域的組蛋白乙醯化和去乙醯化是以一種非隨機的、位置特異的方式進行。
乙醯化可能通過對組蛋白電荷以及相互作用蛋白的影響，來調節基因轉錄。
總結下，目前學到的組蛋白修飾及其作用：
這些組蛋白修飾也可以共同作用來完成調控，比如，H3K9ac也與H3K14ac和H3K4me3高度共存共同作為活性基因啟動子的標誌。
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