2011年2月18日，北京生命科學研究所朱冰實驗室在《EMBO報告》（EMBO reports）雜誌在線發表題為」 Symmetrical modification within a nucleosome is not required globally for histone lysine methylation」 的文章。該文章首次報導了，單個核小體內兩個相同組蛋白上的甲基化修飾狀態並不必須對稱存在。
核小體中有六個主要的甲基化位點。同時，在每個核小體中，各種核心組蛋白都分別有兩個拷貝，但目前並不知道在這兩個相同的組蛋白拷貝上，同一甲基化位點的修飾程度是否必須對稱存在。而這是組蛋白修飾精確實現繼承的前提之一。
新研究發現所有18種甲基化修飾狀態在核小體中都並非必須對稱存在。這一結果否定了表觀遺傳修飾的繼承是通過在單個核小體內部複製組蛋白修飾狀態來完成的假說。該文章同時發現，組蛋白H4上第20位賴氨酸突變後，與這種突變的組蛋白H4存在於同一個核小體中的內源H4上第20位賴氨酸的二甲基化和三甲基化水平都有所下降，表明催化此類修飾的酶可能偏好組蛋白H4已經被甲基化的核小體作為其底物。
這篇論文是朱冰課題組新年伊始在組蛋白表觀遺傳學研究中取得的第3個研究成果。之前兩篇研究論文分表發表在《細胞研究》（Cell Research）和《生物化學期刊》（The Journal of Biological chemistry）雜誌上。
在《細胞研究》雜誌題為「Histone methyltransferase G9a contributes to H3K27 methylation in vivo」的文章中，朱冰研究組首次報導了組蛋白甲基化轉移酶G9a能夠在體內對組蛋白H3第27位賴氨酸的甲基化做出貢獻。
另外一篇公布在《生物化學期刊》雜誌上文章中，研究人員發現組蛋白H3第36位賴氨酸甲基化可以拮抗組蛋白甲基化酶PRC2對H3第27位賴氨酸進行修飾，同時研究人員還證明了一個已知的PRC2拮抗蛋白：ASH1是一個H3第36位賴氨酸專一性的組蛋白甲基化酶。（來源：生物通 何嬙）
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