曾經被視為邪說的「朊病毒是傳染性錯誤摺疊的蛋白粒子」現在已得到了公認。而新近的研究不但證明了蛋白可以傳播疾病的推測，還發現，人類許多重大疾病中，錯誤摺疊的蛋白粒子扮演著十分重要的角色。同時，生物信息學的觀點也證實，可遺傳的蛋白質錯誤摺疊可能在有機體裡執行著生物功能，並參與進化。
關於「阮病毒」如何致病的假說在生物研究史上是一個裡程碑。「阮病毒」是指致病的朊蛋白可以像病毒粒子一樣自我複製和傳播。編碼朊蛋白的基因在存在於普通人體內，但朊蛋白存在著兩種構象，正常的朊蛋白僅存在α螺旋結構，而致病性的朊蛋白存在多個β摺疊。構象錯誤的朊蛋白溶解度低，且不能被蛋白酶降解。致病性的朊蛋白可脅迫正常朊蛋白聚集在前者的晶體表面，並轉化為錯誤摺疊的致病性蛋白，從而實現自我複製。基因突變等事件可導致正常朊蛋白結構不穩定，自發轉化為β摺疊多的異常構象。
由於蛋白錯誤摺疊而導致溶解性下降，產生澱粉狀聚合物，超過20種人類疾病都與這種現象有關。這些疾病統稱為蛋白質構象病（protein misfolding disorders，PMDs），其中包括阿爾茨海默病，帕金森症和2型糖尿病。雖然這些疾病有不同的臨床表現，但發病的分子機制卻格外相似。比如阿爾茨海默病患者腦部有大塊錯誤摺疊的β澱粉樣蛋白質聚集，這些聚合物影響了神經元之間的信號傳導，從而影響了神經功能。
那麼錯誤摺疊的蛋白又是如何具有「傳染性」的呢？研究者發現，致病的蛋白粒子要有如下特徵：首先能夠高效的自我複製，接著要不被生物體清除錯誤的機制識破並降解，此外這些錯誤摺疊的蛋白要能夠到達病理變化的位置，最後這些蛋白要能夠引起臨床上的表型，也就是說，對機體的功能造成損害。
既然這種可傳播的蛋白能引起如此多的病變，那麼為什麼在進化的過程中，沒有被丟失呢？一種可能的解釋是，這些可傳播的蛋白在機體內也在默默的執行一些有用的功能，而病變只是生物過程中的意外。因此，在以後的研究中，研究者應該去探索這種可傳染性蛋白在生物體內行使的正確功能。例如，線粒體蛋白MAVs在病毒感染時會發生構象改變，形成多聚體，誘導機體的抗病毒免疫反應。迄今為止，所有可傳播的蛋白錯誤構象的共同點都是β摺疊結構增多，這種摺疊結構對於誘導蛋白質形成澱粉狀聚合物是非常重要的，所以了解這種蛋白質聚合物在生物體內的作用有利於我們發現更多的「傳染性功能蛋白」。同時也提示了，通過構象改變來進行自我複製可能是蛋白質實現快速增值的一種機制。
通過構象改變可以快速的適應環境壓力，這種不需要基因改變的調節方式在進化中對抗環境變化的能力可能更強。通過不同構象的蛋白來調節基因表達的途徑已經在酵母中得到了證實。事實上，蛋白摺疊過程本來就受到PH值、溫度、鹽離子濃度等環境因素影響，因此通過不同的構象應對環境變化並不奇怪。但在進化上，這種可傳播的蛋白到底是不是生物體固有的一種調節機制還需要更多的研究去證明。（生物谷 Bioon.com ）
Transmissible Proteins: Expanding the Prion Heresy
Claudio Soto
The once heretical concept that a misfolded protein is the infectious agent responsible for prion diseases is now widely accepted. Recent exciting research has led not only to the end of the skepticism that proteins can transmit disease, but also to expanding the concept that transmissible proteins might be at the root of some of the most prevalent human illnesses. At the same time, the idea that biological information can be transmitted by propagation of protein (mis)folding raises the possibility that heritable protein agents may be operating as epigenetic factors in normal biological functions and participating in evolutionary adaptation.