蛋白質的一級結構是由一系列肽鍵共價連接形成的,而維持蛋白質空間結構的穩定除共價鍵外,還需要一些非共價鍵,包括氫鍵(hydrogenbond )、疏水作用(hydrophobicinteraction )和範德瓦耳斯力(vander Waals force )等。
氫鍵 氫原子與電負性強的原子或原子團共價結合時,能再與另一個電負性強的原子(常見的有氧原子、氮原子等)相互吸引形成一種非共價鍵,即氫鍵。氫鍵的鍵能雖然不大,為13〜 30kJ/mol,但它的形成會顯著影響物質的性質,如影響物質的熔點、沸點、溶解度等。分子間的氫鍵使分子結合起來,形成鏈狀、環狀、層狀或立體的空間結構。蛋白質多肽鏈主鏈上的羧基氧與醯胺氫之間、主鏈肽基與側鏈之間、側鏈與側鏈之間等形成的氫鍵就在穩定蛋白質的空間結構方面起著非常重要的作用。大多數蛋白質在摺疊時,會在主鏈肽基之間儘可能多地形成分子內氫鍵,而能形成氫鍵的側鏈則通常位於分子的表面,這有利於蛋白質與水的相互作用。
疏水作用 疏水作用是分子上的疏水基團或側鏈(非極性基團或側鏈)之間的一種非共價的相互作用,它們具有避開水而相互接近和聚集的趨勢。例如,在水介質中,球狀的蛋白質總是傾向於將疏水的基團藏在分子的內部,這就是疏水作用。疏水作用廣泛存在於生物體內。細胞穩態的維持,酶催化作用的發揮,溶液中生物大分子構象的變化等都與疏水作用密切相關。在一定的溫度範圍內疏水作用會隨著溫度的升高而增大。常用的蛋白質變性劑鹽酸胍和尿素就是通過破壞氫鍵和疏水作用來使蛋白質變性的。
範德瓦耳斯力 範德瓦耳斯力曾被稱為範德華力,是存在於相鄰中性原子或分子之間的一種弱的相互作用力。它可以發生在極性分子或極性基團之間,是永久偶極間的相互作用;也可以發生在極性物質與非極性物質之間,是永久偶極和極性物質使非極性物質極化產生的誘導偶極間的相互作用;還可以發生在非極性分子或基團之間,是瞬時偶極間的相互作用。範德瓦耳斯力的鍵能很小,量級為10 kJ/mol,但由於其普遍存在並且具有加和效應,因此它是一種不可忽視的作用力,影響著物質的性質。