第一章蛋白質的結構與功能

  第一章蛋白質的結構與功能

第 一 節  蛋 白 質 的 分 子 組 成

一、組成蛋白質的元素

1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白質含有少量磷或金屬元素鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬，個別蛋白質還含有碘 。

2、蛋白質元素組成的特點：各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16％。

3、由於體內的含氮物質以蛋白質為主，因此，只要測定生物樣品中的含氮量，就可以根據以下公式推算出蛋白質的大致含量：100克樣品中蛋白質的含量 ( g % )=   每克樣品含氮克數× 6.25×100

二、胺基酸—— 組成蛋白質的基本單位

（一）胺基酸的分類

1. 非極性胺基酸（9）：甘氨酸 （Gly） 丙氨酸 （ Ala）纈氨酸（Val）亮氨酸（Leu）異亮氨酸（Ile）苯丙氨酸 （Phe）脯氨酸（Pro） 色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）    

2、 不帶電荷極性胺基酸（6）：絲氨酸（Ser） 酪氨酸(Try)  半胱氨酸 (Cys) 天冬醯胺 (Asn)   穀氨醯胺(Gln ) 蘇氨酸(Thr ) 

3、 帶負電荷胺基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp )   穀氨酸(Glu)

4、 帶正電荷胺基酸（鹼性胺基酸）（3）:賴氨酸(Lys)   精氨酸(Arg)   組氨酸( His)      

（二）胺基酸的理化性質

1. 兩性解離及等電點

等電點 :在某一pH的溶液中，胺基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該胺基酸的等電點。

2. 紫外吸收                                    

(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

（2）大多數蛋白質含有這兩種胺基酸殘基，所以測定蛋白質溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白質含量的快速簡便的方法。

3. 茚三酮反應

胺基酸與茚三酮水合物共熱，可生成藍紫色化合物，其最大吸收峰在570nm處。由於此吸收峰值與胺基酸的含量存在正比關係，因此可作為胺基酸定量分析方法

三、肽

（一）肽

 1、肽鍵是由一個胺基酸的a-羧基與另一個胺基酸的a-氨基脫水縮合而形成的化學鍵。

2、肽是由胺基酸通過肽鍵縮合而形成的化合物。

3、由十個以內胺基酸相連而成的肽稱為寡肽，由更多的胺基酸相連形成的肽稱多肽

4、肽鏈中的胺基酸分子因為脫水縮合而基團不全，被稱為胺基酸殘基

5、多肽鏈是指許多胺基酸之間以肽鍵連接而成的一種結構。

6、多肽鏈有兩端 ：N 末端：多肽鏈中有自由氨基的一端

C 末端：多肽鏈中有自由羧基的一端 

（二） 幾種生物活性肽

1. 穀胱甘肽   2. 多肽類激素及神經肽

第 二 節 蛋 白 質 的 分 子 結 構

一、蛋白質的一級結構

1、定義：蛋白質的一級結構指多肽鏈中胺基酸的連接方式、排列順序和二硫鍵的位置。

2、主要的化學鍵：肽鍵，有些蛋白質還包括二硫鍵。

3、一級結構是蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎。

二、蛋白質的二級結構

1、定義：蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，即該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，並不涉及胺基酸殘基側鏈的構象

2、主要的化學鍵：  氫鍵 

3、蛋白質二級結構的主要形式a-螺旋、  b-摺疊、b-轉角、無規捲曲 

三、蛋白質的三級結構

1、 定義：整條肽鏈中全部胺基酸殘基的相對空間位置。即肽鏈中所有原子在三維空間的排布位置。 

2、主要的化學鍵 ：疏水作用、離子鍵、氫鍵和 Van der Waals力等

四、蛋白質的四級結構 

1、蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用，稱為蛋白質的四級結構。

2、亞基之間的結合力主要是疏水作用，其次是氫鍵和離子鍵。

第四節  蛋白質的理化性質

（一）蛋白質的紫外吸收 

（二）蛋白質的兩性電離   

1、蛋白質的等電點： 當蛋白質溶液處於某一pH時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，淨電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點。

（三）蛋白質的沉降特性    

（四）蛋白質的膠體性質    

蛋白質膠體穩定的因素：顆粒表面電荷、水化膜

（五）蛋白質的變性、復性    

1、蛋白質的變性：在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，也即有序的空間結構變成無序的空間結構，從而導致其理化性質改變和生物活性的喪失。

2、變性的本質 ：破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質的一級結構。

（六）蛋白質的呈色反應 

⒈茚三酮反應   蛋白質經水解後產生的胺基酸也可發生茚三酮反應。

⒉雙縮脲反應 

蛋白質和多肽分子中肽鍵在稀鹼溶液中與硫酸銅共熱，呈現紫色或紅色，此反應稱為雙縮脲反應，雙縮脲反應可用來檢測蛋白質水解程度。