組蛋白變體介導表觀遺傳調控研究獲進展

2020-12-05 科學網

 

中科院上海生命科學研究院植生生態所植物分子遺傳國家重點實驗室方玉達研究組通過研究，發現了組蛋白變體H3.3分子中決定其嵌入核小體和從核小體上解離的信號胺基酸。

 

組蛋白變體嵌入核小體形成了結構和功能各異的核小體，在生物體表觀遺傳過程中起非常重要的作用。組蛋白H3家族包括H3.1、H3.3和著絲粒特異的CenH3，它們在從果蠅到人類和植物中都非常保守。H3.3主要通過與一些分子伴侶如HIRA、DAXX、ATRX以及DEK等作用，從而代替H3.1與轉錄活化的染色質結合，在生殖細胞的發育、表觀遺傳記憶和染色質重塑等方面發揮重要的作用。擬南芥組蛋白H3.3與H3.1隻有四個胺基酸的不同，分別是N-端的31和41位以及組蛋白核心區的87和90位。

 

通過對擬南芥組蛋白H3.3和H3.1及它們的突變蛋白在核仁rDNA上精細的細胞生物學動態分析，方玉達領導的研究組提出和證實了這樣一個模型：即處於組蛋白H3.3核心區域的87位和90位胺基酸介導了核小體的組裝，而位於N端的31位和41位胺基酸則介導了核小體的去組裝。

 

由於組蛋白變體H3.3及其相關的核小體在不同生物體中的高度保守性，因此該結果具有較廣泛的生物學意義。

 

相關研究論文於6月13日在線發表於美國《國家科學院院刊》（

PNAS

）。該工作得到了中國科學院知識創新工程、植物分子遺傳國家重點實驗室、國家自然科學基金等的支持。（來源：中科院上海生命科學研究院）

 

 

 

 

 

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