導讀
廈門大學化學化工學院王斌舉教授課題組在金屬酶中的長程電子轉移機制研究方面取得進展，相關成果以「How Oxygen Binding Enhances Long-Range Electron Transfer: Lessons From Reduction of Lytic Polysaccharide Monooxygenases by Cellobiose Dehydrogenase」為題發表於《德國應用化學》（Angew. Chem. Int. Ed., DOI: 10.1002/anie.202011408）。
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金屬酶中的長程電子轉移是一個生物體內廣泛存在且重要的過程，對氧氣的還原與活化起關鍵作用。頑固多糖單加氧酶（LPMOs）是一種單銅酶，其主要催化頑固多糖的氧化裂解。纖維二糖脫氫酶（CDH）是目前研究最多的能夠為LPMOs提供電子的天然的電子供體酶。儘管兩種蛋白之間的相互作用得到了廣泛的研究，兩種蛋白之間的長程電子轉移過程仍然存在爭議。
在該工作中，課題組通過多尺度的模擬計算表明：（1）LPMO與CDH的相互作用基中在銅活性中心附近；（2）它們之間的相互作用主要是通過氫鍵相互作用，尤其是CDH（CYT）的heme b的兩個丙酸形成的氫鍵作用貢獻；（3）由於O2結合產生額外的驅動力，有O2參與的電子轉移會比沒有O2時速率快10倍左右；（4）氧氣結合驅動的長程電子轉移過程具有自旋選擇性，四重態比二重態熱動力學更有利。該研究不僅解釋了實驗上氧氣的存在對CDH與LPMO之間的長程電子轉移有明顯促進的現象，也有助於我們深入理解金屬蛋白中自旋調控的長程電子轉移過程。
論文連結：https://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1002/anie.202011408
來源：廈門大學
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