2014年6月11日 訊 /生物谷BIOON/ --蛋白質主要負責細胞的大部分功能，但其就像在一個擁擠晚會上的客人一樣，有時候其也會在複雜的細胞網絡中進行短暫地相互作用，因此其就不能確定哪些特殊反應是重要的。近日，來自芝加哥大學的研究人員開發了一種新型技術，其可以簡化蛋白質網絡，而且研究者也發現了一種單一蛋白質相互作用的重要性；通過設計出僅可以和前配偶體相互作用的合成性蛋白質，並且將其引入細胞中，研究者就可以揭示出調節胚胎幹細胞使其改變形狀成為其它細胞類型的關鍵反應。
該項研究刊登於國際雜誌Molecular Cell上；研究者Shohei Koide教授表示，我們的研究工作揭示了明顯的蛋白質網絡複雜性其實並不是如我們所想的那樣，而且涉及一系列蛋白質的迴路或許會控制每一個細胞反應。
當細胞對環境產生反應以及表現出一定的生物學功能時，蛋白質就會和處於複雜網絡中的另外一種蛋白質進行相互作用；這項研究中研究者開發出了一種名為定向網絡連接的新型技術，通過對小鼠胚胎幹細胞的研究，研究者從小鼠機體中移除了蛋白質Grb2，該蛋白質對於幹細胞轉化成為其他類型的細胞非常重要。
隨後研究人員重新合成了僅可以發生單一作用的蛋白質Grb2，並且將這些蛋白質引入到細胞中來觀察其特殊的反應是否使得幹細胞具有轉變形式的能力。如今研究者已經將該新型技術應用於其它領域的研究中了，比如癌症研究；通過揭示蛋白質之間的相互作用網絡研究人員希望為未來開發新型治療性手段提供新的思路。
最後研究者表示，如今我們可以設計出比天然蛋白質更為複雜的合成型蛋白質，並且應用這些蛋白質到新型的科學研究和醫學領域中去。（生物谷Bioon.com）
Directed Network Wiring Identifies a Key Protein Interaction in Embryonic Stem Cell Differentiation
Norihisa Yasuix,Greg M. Findlay et al
Cell signaling depends on dynamic protein-protein interaction (PPI) networks, often assembled through modular domains each interacting with multiple peptide motifs. This complexity raises a conceptual challenge, namely to define whether a particular cellular response requires assembly of the complete PPI network of interest or can be driven by a specific interaction. To address this issue, we designed variants of the Grb2 SH2 domain (「pY-clamps」) whose specificity is highly biased toward a single phosphotyrosine (pY) motif among many potential pYXNX Grb2-binding sites. Surprisingly, directing Grb2 predominantly to a single pY site of the Ptpn11/Shp2 phosphatase, but not other sites tested, was sufficient for differentiation of the essential primitive endoderm lineage from embryonic stem cells. Our data suggest that discrete connections within complex PPI networks can underpin regulation of particular biological events. We propose that this directed wiring approach will be of general utility in functionally annotating specific PPIs.