ATP合成酶的旋轉亞態揭示了F1-Fo柔性耦合基礎

2021-01-18 科學網

ATP合成酶的旋轉亞態揭示了F1-Fo柔性耦合基礎

作者：

小柯機器人

發布時間：2019/7/28 9:00:05

德國馬普生物物理研究所Werner Kühlbrandt研究組取得進展。他們發現了線粒體ATP合成酶的旋轉亞態揭示了F1-Fo柔性耦合的基礎。 相關論文發表在2019年6月21日出版的《科學》雜誌上。

小組利用單電子低溫電子顯微鏡確定了活性二聚的線粒體ATP合酶的Polytomella sp的結構。解析度為2.7至2.8埃。通過三維分類分離13個明確定義的旋轉子狀態，提供了伴隨C-環旋轉並導致ATP合成的分子運動的詳細圖像。至關重要的是，F1頭與中央杆和c-環轉子一起每旋轉120°其最初30°，促進F1和Fo亞複合體柔性偶聯。柔性主要由保守的OSCP亞基的域間鉸鏈介導。處於質子進入通道中的保守金屬離子可能參與c-環質子化與旋轉的同步。

據了解，F1Fo-ATP合成酶使質子動力的能量可用於細胞的耗能過程。

附：英文原文

Title: Rotary substates of mitochondrial ATP synthase reveal the basis of flexible F1-Fo coupling

Author: Bonnie J. Murphy, Niklas Klusch, Julian Langer, Deryck J. Mills, zkan Yildiz, Werner Kühlbrandt

Issue&Volume: Vol 364, Issue 6446,21 June 2019

Abstract: F1Fo–adenosine triphosphate (ATP) synthases make the energy of the proton-motive force available for energy-consuming processes in the cell. We determined the single-particle cryo–electron microscopy structure of active dimeric ATP synthase from mitochondria of Polytomella sp. at a resolution of 2.7 to 2.8 angstroms. Separation of 13 well-defined rotary substates by three-dimensional classification provides a detailed picture of the molecular motions that accompany c-ring rotation and result in ATP synthesis. Crucially, the F1 head rotates along with the central stalk and c-ring rotor for the first ~30° of each 120° primary rotary step to facilitate flexible coupling of the stoichiometrically mismatched F1 and Fo subcomplexes. Flexibility is mediated primarily by the interdomain hinge of the conserved OSCP subunit. A conserved metal ion in the proton access channel may synchronize c-ring protonation with rotation.

DOI: 10.1126/science.aaw9128

Source: https://science.sciencemag.org/content/364/6446/eaaw9128

Science：《科學》，創刊於1880年。隸屬於美國科學促進會，最新IF：41.037

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