嗜熱菌ATP酶結構獲揭示

2020-12-05 科學網

嗜熱菌ATP酶結構獲揭示

作者：

小柯機器人

發布時間：2019/8/23 13:57:07

奧地利科學技術研究所Leonid A. Sazanov團隊報導了完整嗜熱菌V/A型ATP酶的結構及其構象可塑性。該項研究成果發表在2019年8月23日出版的《科學》上。

研究人員解析了完整的嗜熱菌（Thermus thermophilus）V/A型ATP酶的冷凍電鏡結構，並以三種旋轉狀態和包含兩種底物的方式重構進脂質納米圓盤中。這些結構表明工作酶中V1和V0之間具有很大的靈活性，這是由於中心軸旋轉和外圍杆的阻力之間的機械競爭造成的。 研究人員還描述了二磷酸腺苷抑制釋放，V1-V0扭矩傳遞和質子易位的細節，這與整個V型ATP酶家族相關。

研究人員表示， 在古細菌和真細菌中發現的V/ A型腺苷三磷酸酶（ATP酶）使用旋轉催化機制將ATP水解或合成與穿過質膜的質子轉運連接起來。它們屬於V型ATP酶家族，這在整體結構上與線粒體/葉綠體F型ATP合酶不同。

附：英文原文

Title: Structure and conformational plasticity of the intact Thermus thermophilus V/A-type ATPase

Author: Long Zhou, Leonid A. Sazanov

Issue&Volume: Volume 365 Issue 6455

Abstract: V (vacuolar)/A (archaeal)-type adenosine triphosphatases (ATPases), found in archaea and eubacteria, couple ATP hydrolysis or synthesis to proton translocation across the plasma membrane using the rotary-catalysis mechanism. They belong to the V-type ATPase family, which differs from the mitochondrial/chloroplast F-type ATP synthases in overall architecture. We solved cryo–electron microscopy structures of the intact Thermus thermophilus V/A-ATPase, reconstituted into lipid nanodiscs, in three rotational states and two substates. These structures indicate substantial flexibility between V1 and Vo in a working enzyme, which results from mechanical competition between central shaft rotation and resistance from the peripheral stalks. We also describe details of adenosine diphosphate inhibition release, V1-Vo torque transmission, and proton translocation, which are relevant for the entire V-type ATPase family.

DOI: 10.1126/science.aaw9144

Source: https://science.sciencemag.org/content/365/6455/eaaw9144

Science：《科學》，創刊於1880年。隸屬於美國科學促進會，最新IF：41.037

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