| 施一公小組闡明能量耦合因子轉運蛋白結構 |
| 對進一步拓展核黃素生物學結構具有重要意義 |
來自清華大學生科院、醫學院、普林斯頓大學Lewis Thomas實驗室等單位的研究人員報導了一種重要的轉運因子的蛋白結構，這一結構的6個跨膜區域以未報導過的新摺疊形式出現，這一發現對於了解核黃素（維生素B2）的運輸，以及進一步拓展其生物學結構具有重要意義。研究論文發表在最近一期《自然》（Nature）雜誌上。
文章的通訊作者是清華大學生命科學院院長
施一公教授，其研究組主要致力於運用結構生物學和生物化學的手段研究腫瘤發生和細胞調亡的分子機制：專注於腫瘤抑制因子和細胞凋亡調節蛋白的結構和功能研究、重大疾病相關膜蛋白的結構與功能研究、胞內生物大分子元件的結構與功能研究。另外兩位作者分別是王佳偉（Jiawei Wang）和張鵬（Peng Zhang）。
該研究組近期研究發現了一類重要的蛋白：能量耦合因子（energy-coupling factor，ECF）轉運蛋白，這類蛋白是一些微量營養元素的運輸因子，負責原核生物的維生素攝入。每個ECF轉運因子都包含一種嵌入細胞膜的能結合底物的蛋白結構——S組件。這一結構是能量耦合的關鍵部件，由兩個ATP結合蛋白和一個跨膜蛋白組成。然而目前這一結構的具體構架，以及運輸機制並不清楚。
在這篇文章中，研究人員確定了金黃葡萄球菌核黃素轉運因子S組件，即RibU的X-射線晶體結構。這一解析度為3.6-Å的結構顯示，RibU包含了6個跨膜區域；這6個區域以一種之前未見報導的方式摺疊（如下圖），其中核黃素是綁定在L1環和幾個跨膜片段的周質部分上的。這種「膜嵌入基質結合域」結構揭示了一種保守的蛋白結構特徵，也說明了ECF轉運因子的運輸機制。
膜蛋白的結構生物學研究一直以來是結構生物學領域公認的重點及難點。1985年，第一個膜蛋白結構問世，當時共計僅有不到200個生物大分子結構。而時至今日，PDB收錄的近7萬個生物大分子結構中，膜蛋白結構不到700個，其中新型的膜蛋白結構又只有250多個（Membrane Proteins of Known 3D Structure），足見膜蛋白結構生物學研究的困難。清華大學結構生物學中心在過去兩年間相繼報導了3個新型膜蛋白的4個晶體結構，由於其創新性和重要性，四篇學術論文全部發表於《自然》或《科學》，為我國的膜蛋白結構生物學研究作出了重要貢獻，其成果在國際結構生物學領域獲得了充分關注。
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