細胞間連接在通信、運輸、信號轉導、廢物清除和水平衡中發揮著重要作用。在一個歐洲項目中，研究人員研究了生物物理力量如何能夠影響這一系列功能的實現。
幾乎在所有組織中，細胞間通信和信號轉導是通過縫隙連接(gap junction)或細胞間通道來實現的。縫隙連接是由成對的半通道(half-channel)或者說連接子(connexon)組成的，其中每個連接子含有由六個連接蛋白(connexin)集合在一起而形成的組裝體。儘管縫隙連接的功能和化學組分已經得到很好地描述，但是人們對這些結構能夠支撐的力量和能量知之甚少。
這個「生物物理測定縫隙連接的粘附強度」項目旨在利用高級納米工具和原子力顯微鏡(atomic force microscopy, AFM)來測量細胞間連接的動力學和結合強度。項目研究人員在重建的脂質膜中，利用純化的連接蛋白來獲得關於細胞間結合方面的生物物理學證據。
項目研究人員在相互作用的蛋白分子上施加力量，並測量它們的解離特徵。一種快速的解離速率表明存在動態結合，而一種緩慢的解離速率反映著模擬胞外環的特殊構造結構的靈活性和大小降低。這個項目的研究結果於2012年7月13日在線發表在Journal of Molecular Biology期刊上。
從生物物理學角度描述縫隙連接中的蛋白間結合有望是理解細胞間通道性質的關鍵。對多細胞結構的結構完整性和生物化學完整性至關重要的是，縫隙連接將指導人們在未來開發出分子療法來治療相關疾病指明方向。(生物谷：Bioon.com)
本文編譯自Gauging the forces between cells
High-Speed Atomic Force Microscopy: Cooperative Adhesion and Dynamic Equilibrium of Junctional Microdomain Membrane Proteins
Adai Colom1, Ignacio Casuso1, Thomas Boudier2, Simon Scheuring
Junctional microdomains, paradigm for membrane protein segregation in functional assemblies, in eye lens fiber cell membranes are constituted of lens-specific aquaporin-0 tetramers (AQP04) and connexin (Cx) hexamers, termed connexons. Both proteins have double function to assure nutrition and mediate adhesion of lens cells. Here we use high-speed atomic force microscopy to examine microdomain protein dynamics at the single-molecule level. We found that the adhesion function of head-to-head associated AQP04 and Cx is cooperative. This finding provides first experimental evidence for the mechanistic importance for junctional microdomain formation. From the observation of lateral association–dissociation events of AQP04, we determine that the enthalpic energy gain of a single AQP04–AQP04 interaction in the membrane plane is − 2.7 kBT, sufficient to drive formation of microdomains. Connexon association is stronger as dynamics are rarely observed, explaining their rim localization in junctional microdomains.