一、抗體的結構
抗體的基本結構是由兩條完全相同的重鏈(H鏈)和兩條完全相同的輕鏈(L鏈)通過二硫鍵連接的呈Y形的單體。
(一)可變區和恆定區
抗體分子中輕鏈和重鏈靠近N端的胺基酸序列變化較大，形成的結構域稱為可變區(V區)，分別佔重鏈和輕鏈的1/4 和1/2；靠近C端的胺基酸序列相對恆定的區域稱為恆定區(C區)，分別佔重鏈和輕鏈的3/4和1/2。根據H鏈恆定區抗原性的差異可將其分為5類：μ鏈、γ鏈、a鏈、δ鏈和ε鏈，不同的重鏈與輕鏈組成完整的抗體分子，分別被稱為IgM、IgG、IgA、IgD和IgE。
(二)鉸鏈區
鉸鏈區含有豐富的脯氨酸，因此易伸展彎曲，能改變Y形兩個臂之間的距離，有利於兩臂同時結合兩個相同的抗原表位。
二、抗體的功能區
抗體的功能與其結構密切相關。抗體分子的V區和C區的胺基酸組成及順序的不同，決定了它們功能上的差異。
(一)抗體V區的功能
識別並特異性結合抗原是抗體分子的主要功能，執行該功能的結構是抗體V區，該區域形成與抗原表位互補的空間構象，稱為互補決定區(CDR)。CDR在識別和結合特異性抗原中起決定性作用。抗體分子有單體、二聚體和五聚體，因此結合抗原表位的數目也不相同。Ab結合抗原表位的個數稱為抗原結合價。單體Ab可結合2個抗原表位，為雙價；分泌型IgA為4價；五聚體IgM理論上為10價，但由於立體構型的空間位阻，一般只能結合5個抗原表位，故為5價。
抗體的V區在體內可結合病原微生物及其產物，具有中和毒素、阻斷病原入侵等免疫防禦功能，但抗體本身並不能清除病原微生物。B細胞膜表面的IgM和IgD等Ig構成B細胞的抗原識別受體(BCR)，能特異性識別抗原分子。
(二)抗體C區的功能
1.激活補體
抗體與相應抗原結合後，可因構型改變而使其C區結構域內的補體結合位點暴露，從而通過經典途徑激活補體系統，產生多種補體的效應功能。
2.結合Fc受體
IgG、IgA和IgE抗體可通過其Fc段與表面具有相應Fc受體(FcR)的細胞結合，產生不同的生物學作用。
(1)調理作用
細菌特異性的IgG以其Fab段與相應細菌的抗原表位結合，以其Fc段與巨噬細胞或中性粒細胞表面的FcR結合，通過IgG的「橋聯」作用，促進吞噬細胞對細菌的吞噬。
(2)抗體依賴的細胞介導的細胞毒作用(ADCC)
抗體的Fab段結合病毒感染的細胞或腫瘤細胞表面的抗原表位，其Fc段與殺傷細胞(NK細胞、巨噬細胞等)表面的FcR結合，介導殺傷細胞直接殺傷靶細胞。NK細胞是介導ADCC的主要細胞。
(3)介導1型超敏反應
IgE為親細胞抗體，可通過其Fc段與肥大細胞和嗜鹼性粒細胞表面的高親和力IgE Fc受體(FceRI)結合，並使其致敏。若相同變應原再次進入機體與致敏靶細胞表面特異性IgE結合，即可促使這些細胞合成和釋放生物活性物質，引起I型超敏反應。
3.穿過胎盤和黏膜
在人類，IgG是唯一能通過胎盤的免疫球蛋白。胎盤母體一側的滋養層細胞表達一種IgG輸送蛋白，稱為新生Fc段受體(FcRn)。IgG可選擇性與FcRn結合，從而轉移到滋養層細胞內，並主動進入胎兒血液循環中。IgG穿過胎盤的作用是一種重要的自然被動免疫機制，對於新生兒抗感染具有重要意義。