2012年2月，清華大學醫學院顏寧研究組發表了題為「Molecular mechanism for the inhibition of a critical component in the Arabidopsis thaliana abscisic acid signal transduction pathways， SnRK2.6， by the protein phosphatase ABI1」的文章，報導了擬南芥ABA信號通路中的一種關鍵調控因子——SnRK2.6的激酶位點結晶結構，並從中發現了一種ABA信號轉導新機制，這將加深我們對於ABA下遊信號通路的理解。
脫落酸（Abscisic Acid），簡稱ABA，是植物體內最重要的植物激素分子之一，它具有控制、氣孔關閉、影響種子發芽等重要的生理功能，對於保護植物對抗逆境具有至關重要的作用。ABA受體的研究近年來獲得了廣泛關注。
2009年4月，Science雜誌同期發表了兩個研究組的獨立成果，他們發現了同一家族蛋白PYR/PYL/RCAR（PYLs）是ABA的潛在受體。半年之後，包括清華大學顏寧教授領導的科研小組在內的來自中國、美國、日本、歐洲的五個研究組幾乎同時報導了有關ABA受體的結構生物學研究，證實了PYL家族蛋白是ABA的直接受體，並揭示了ABA調控PYL蛋白抑制下遊PP2C的分子機制。這一系列對於ABA受體發現並鑑定的工作入選2009年Science評選的該年度「科學十大進展」。
在這些研究的基礎上，研究組成員又深入分析了ABA信號通路的下遊調控元件，蔗糖非酵解型蛋白激酶（sucrose non-fermenting1-related protein kinase，SnRK）是廣泛存在於植物中的一類Ser/Thr類蛋白激酶，也是ABA信號轉導通路的中一種關鍵正調控因子。這種激酶能通過多種途徑激活，比如ABA，滲透脅迫，或者磷酸化脅迫相關轉錄因子，以及離子通道，這些將保護植物免於脫水，或者高鹽化。
研究證明無脅迫情況下，SnRK2(SnRK2.6/2.3/2.2)能通過組件A PP2Cs調控，但是其中的機理目前還並不清楚。在這篇文章中，研究人員報導了SnRK2.6的酶活性位點晶體結構（2.6 angstrom），通過結構導向的生化分析，研究人員發現在SnRK2.6和ABI1之間存在兩個不同的連接處。這兩個連接處將SnRK2.6和ABI1鎖在一個方向上，從而SnRK2.6的活性環對著ABI1脫磷酸催化位點。
這些研究數據說明了SnRK2.6的新作用機制，這對於解析ABA下遊信號通路具有重要意義。除此之外，顏寧研究組在2012年還最新發表了一篇Science文章，報導了轉錄激活因子樣效應蛋白（TALE）特異識別DNA的分子機理，這提供了TALE蛋白的改造基礎，極大地拓寬了TALE蛋白在生物技術應用上的前景。（生物谷Bioon.com）
doi: 10.1074/jbc.M111.313106
PMC:
PMID:
Molecular mechanism for the inhibition of a critical component in the Arabidopsis thaliana abscisic acid signal transduction pathways, SnRK2.6, by the protein phosphatase ABI1
Tian Xie, Ruobing Ren, Yuan-yuan Zhang, Yuxuan Pang, Chuangye Yan, Xinqi Gong, Yuan He, Wenqi Li, Di Miao, Qi Hao, Haiteng Deng, Zhixin Wang, Jia-Wei Wu and Nieng Yan
Subclass III SnRK2s (SnRK2.6/2.3/2.2) are the key positive regulators of ABA (abscisic acid) signal transduction in Arabidopsis thaliana. The kinases, activated by ABA or osmotic stress, phosphorylate stress-related transcription factors and ion channels, which ultimately leads to the protection of plant from dehydration or high salinity. In the absence of stressors, SnRK2s are subject to negative regulation by the group A PP2Cs, while the underlying molecular mechanism remains to be elucidated. Here we report the crystal structure of the kinase domain of SnRK2.6 at 2.6 angstrom resolution. Structure-guided biochemical analyses identified two distinct interfaces between SnRK2.6 and ABI1. Structural modeling suggested that the two interfaces lock SnRK2.6 and ABI1 in an orientation such that the activation loop of SnRK2.6 is posited to the catalytic site of ABI1 for dephosphorylation. These studies revealed the molecular basis for PP2Cs-mediated inhibition of SnRK2s and provided important insights into the downstream signal transduction of ABA.