儘管熱休克蛋白Hsp12被證實可幫助細胞在脅迫條件下存活，但是它的作用機理仍不清楚。近日德國的研究者在《分子細胞》（Molecular Cell）期刊上發表論文揭示了Hsp12的保護機制。不同於其他的熱休克蛋白，細胞溶膠中非摺疊的Hsp12可摺疊成螺旋結構從而對細胞膜起穩定作用。
研究者曾在單細胞模式生物啤酒酵母（S. cerevisiae）中證實在壓力下Hsp12的表達增高，因Hsp12具有抗壓力保護功能及分子量小等特徵，故將其分類到熱休克蛋白（HSPs）家族。然而慕尼黑研究員近日證實Hsp12在結構上和功能上完全不同於任何其他的熱休克蛋白。科學家們認為可將Hsp12定義為一類新的熱休克蛋白。
「這是一種保護細胞抵抗壓力的新機制。」慕尼黑工業大學（TUM）化學系教授、慕尼黑聯合蛋白質研究中心的成員Johannes Buchner說：「當啤酒酵母（S. cerevisiae）處於各種壓力下時Hsp12大量表達，但是我們發現它不像其他熱休克蛋白一樣保護其他蛋白免於去摺疊和降解，而是結合到細胞膜上穩定細胞膜防止其發生破裂和洩漏。」
Buchner和他的共同研究者發現不同於其他的熱休克蛋白，Hsp12在自然狀態下是完全非摺疊蛋白。Hsp12溶解在酵母細胞的胞質溶膠中，與細胞的質膜連接。當Hsp12在壓力下合成增加時，蛋白濃度越高與質膜的接觸也就越多，Hsp12與質膜相互作用發生摺疊，形成螺旋結構，然後部分插入到質膜中。Hsp12螺旋可與特異的類脂結合但不改變質膜的組成，而這種相互作用似乎改變了質膜的結構，增加了它的完整性和穩定性。Hsp12從非摺疊的溶解的蛋白轉化成摺疊狀態的質膜伴侶分子的過程看起來是完全可逆的。
這個跨學科的研究小組採用先進的分析方法通過長期複雜的一系列實驗在「野生型」啤酒酵母（S. cerevisiae）和Hsp12敲除酵母中一步一步揭示了這個不尋常的機制。
研究者發現Hsp12存活機制在熱休克、氧化應激和滲透應激等幾種不同的應激狀態下均可發揮作用，但是當細胞周圍溶液環境突然發生改變時它就無法調控水流出質膜。老化試驗同樣顯示了Hsp12的保護功能，從而證實Hsp12可以保護正常生理狀態下酵母細胞的健康。
因為其他的真核生物包括人類都與酵母有著類似的生物進化遺傳機制。Hsp12的保護機制是否高度保守地存在於其他的生物？它是何時在何種生物體出現的？它是否獨一無二地存在在啤酒酵母（S. cerevisiae）中？如果它存在在其他生物體，是否以相似的方式發揮功能？帶著這些問題，慕尼黑研究小組使用生物信息基因組技術在此方向上擴展了他們的研究。研究者曾找到其他真菌DNA序列編碼的蛋白。他們也在人類神經元中發現了一種有著相似特徵的蛋白，但目前下結論似乎一切還言之過早。（來源：生物通 何嬙）
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