來自北京生命科學研究所（National Institute of Biological Sciences，NIBS）與中科院生物物理所生物大分子國家重點實驗室（National Laboratory of Biomacromolecules）的研究人員通過分析存在於線粒體膜上未知功能的蛋白MitoNEET的結晶結構，認為MitoNEET等具有CCCH結構域的蛋白具有電子傳遞功能。這一文章發表在《美國國家科學院院刊》（PNAS）上（Lin J, Zhou T, Ye K, Wang J. Crystal structure of human mitoNEET reveals distinct groups of iron sulfur proteins. Proc Natl Acad Sci U S A. 2007 Sep 11;104(37):14640-5. Epub 2007 Aug 31.）。
文章的通訊作者是來自北京生科所的葉克窮博士和生物物理所的王金風研究員。
蛋白質是一種生物大分子，基本上是由20種胺基酸以肽鍵連接成肽鏈。肽鍵連接成肽鏈稱為蛋白質的一級結構。不同蛋白質其肽鏈的長度不同，肽鏈中不同胺基酸的組成和排列順序也各不相同。肽鏈在空間捲曲摺疊成為特定的三維空間結構，包括二級結構和三級結構二個主要層次。有的蛋白質由多條肽鏈組成，每條肽鏈稱為亞基，亞基之間又有特定的空間關係，稱為蛋白質的四級結構。所以蛋白質分子有非常特定的複雜的空間結構。一般認為，蛋白質的一級結構決定二級結構，二級結構決定三級結構。
蛋白質的生物學功能在很大程度上取決於其空間結構，蛋白質結構構象多樣性導致了不同的生物學功能。蛋白質結構與功能關係研究是進行蛋白質功能預測及蛋白質設計的基礎。蛋白質分子只有處於它自己特定的三維空間結構情況下，才能獲得它特定的生物活性；三維空間結構稍有破壞，就很可能會導致蛋白質生物活性的降低甚至喪失。因為它們的特定的結構允許它們結合特定的配體分子，例如，血紅蛋白和肌紅蛋白與氧的結合、酶和它的底物分子、激素與受體、以及抗體與抗原等。知道了基因密碼，科學家們可以推演出組成某種蛋白質的胺基酸序列，卻無法繪製蛋白質空間結構。因而，揭示人類每一種蛋白質的空間結構，已成為後基因組時代的制高點，這也就是結構基因組學的基本任務。對於蛋白質空間結構的了解，將有助於對蛋白質功能的確定。同時，蛋白質是藥物作用的靶標，聯合運用基因密碼知識和蛋白質結構信息，藥物設計者可以設計出小分子化合物，抑制與疾病相關的蛋白質，進而達到治療疾病的目的。因此，後基因研究有非常重大的應用價值和廣闊前景。
MitoNEET是一種存在於線粒體膜上未知功能的蛋白，近期的研究發現這種蛋白能特異性地綁定在抗糖尿病藥物pioglizatone上。
為了進一步了解這一蛋白的功能，生物物理所與NIBS的研究人員揭示了人類MitoNEET蛋白的可溶性位點（32–108殘基）的結晶結構（1.8-Å解析度）。通過分析這一結晶結構，研究人員發現了一個纏繞的同源二聚體（intertwined homodimer），其中每一個亞基都結合了一個[2Fe-2S]簇。這種[2Fe-2S]的由三個半胱氨酸和一個組氨酸組成的連接結構與大多數的三個半胱氨酸，以及Rieske蛋白中觀測到的兩個半胱氨酸都不相同。
這種結構簇是由17個連續的殘基形成的modular structure包裝而成，而這種motif至少在其七種不同的生物蛋白中是保守的（這些生物包括細菌，古細菌，真核生物），都包含了共同序列：(hb)-C-X1-C-X2-(S/T)-X3-P-(hb)-C-D-X2-H。研究人員將這命名為CCCH-type [2Fe-2S] binding motif。這九個保守的殘基對於鐵離子的連接，以及結構穩定具有重要意義，並且紫外可見吸收廣譜分析也表明MitoNEET可以氧化和減少狀態（reduced states）存在。因此這一研究說明MitoNEET等具有CCCH結構域的蛋白具有電子傳遞功能。