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哈勒-維滕貝格馬丁路德大學(MLU)的生物化學家們使用標準電子低溫顯微鏡獲得了令人驚訝的好圖像，與更複雜的設備拍攝的圖像不相上下。他們幾乎在原子水平上成功地確定了鐵蛋白的結構。他們的成果發表在《PLOS ONE》雜誌上。
近年來，電子低溫顯微鏡變得越來越重要，特別是在揭示蛋白質結構方面。新技術的開發者在2017年獲得了諾貝爾化學獎。方法是：將樣品快速冷凍，然後用電子轟擊。在傳統電子顯微鏡的情況下，首先從樣品中提取所有的水。這是必要的，因為調查是在真空中進行的，這意味著水會立即蒸發，使成像不可能。
然而，由於水分子在生物分子中起著如此重要的作用，特別是在蛋白質中，它們不能使用傳統的電子顯微鏡進行檢查。蛋白質是細胞最重要的構件之一，並執行各種任務。為了了解它們的工作原理，深入了解它們的結構是必要的。
由Panagiotis Kastritis博士領導的研究小組在2019年獲得了一臺最先進的電子冷凍顯微鏡，他是創新能力中心HALOmem的組長和MLU生物化學和生物技術研究所的初級教授。"在哈勒沒有其他類似的顯微鏡，"Kastritis說。新的賽默飛世爾Glacios 200 kV由聯邦教育和研究部資助，並不是同類產品中最好、最昂貴的顯微鏡。
儘管如此，Kastritis和他的同事們還是成功地確定了儲鐵蛋白apoferritin的結構，精確到2.7ngstrms ()，換句話說，幾乎精確到單個原子。1個ngstrm相當於十分之一的納米。這使得該研究小組與擁有更昂貴設備的部門處於同一水平。亞鐵蛋白經常被用作參考蛋白，以確定相應顯微鏡的性能水平。
就在最近，兩個研究小組打破了一個新的記錄，解析度約為1.2 。"這樣的數值只有使用非常強大的儀器才能實現，而全世界只有少數研究小組擁有這樣的儀器。我們的方法是為許多實驗室中的顯微鏡設計的。"Kastritis解釋說。
電子低溫顯微鏡是非常複雜的設備。"即使是微小的錯位也會使圖像失去作用，"Kastritis說。對它們進行正確的編程是很重要的，而哈勒擁有這方面的技術專長。但數據收集後進行的分析也同樣重要。"顯微鏡會產生幾千張圖像，"Kastritis解釋說。
圖像處理程序被用來創建分子的三維結構。研究人員與MLU生物化學和生物技術研究所的Milton T. Stubbs教授合作，開發了一種新方法來創建蛋白質的高解析度模型。Stubbs的研究小組使用了X射線晶體學，這是確定蛋白質結構的另一種技術，需要將蛋白質結晶化。他們能夠將一種改良形式的圖像分析技術與電子低溫顯微鏡拍攝的圖像相結合。這使得電荷狀態和單個水分子變得清晰可見。
"這是一種很有吸引力的方法，"Kastritis說。不需要非常昂貴的顯微鏡，而是需要大量的計算能力，而MLU擁有這種能力。現在，除了使用X射線晶體學，電子低溫顯微鏡還可以用來生成蛋白質的圖像，特別是那些難以結晶的蛋白質。這樣就可以在大學內外進行合作，對具有醫療和生物技術潛力的樣品進行結構分析。
論文標題為《2.7 cryo-EM structure of vitrified M. musculus H-chain apoferritin from a compact 200 keV cryo-microscope》。