Nrf2於1994年由Moi等作為結合在β-珠蛋白基因啟動子NF-E2重複序列的因子被克隆出。屬於轉錄因子CNC家族,含有亮氨酸拉鏈(basicleucine zipper,bZip)結構。
Nrf2基因含有多個同源結構域,分別命名為Neh1-6.Neh1有一個 CNC型樣的亮氨酸拉鏈結構,是Nrf2與DNA結合及與其他轉錄因子形成二聚體的必要條件。
Neh2位於N端,包含數個可與泛素結合的賴氨酸殘基,從而介導蛋白酶對Nrf2的降解以實現Nrf2活性的負性調節;此外,Neh2還可以與 Keap1的Kelch結構域結合。C端的Neh3對於維持Nrf2的轉錄活性必不可少。Neh4和Neh5是兩個富含酸性殘基的獨立轉錄結構域,可以和CREB結合蛋白(CBP)相互作用。Neh6含有大量的絲氨酸殘基,但精確功能未知。
參考資料:
[1] Jain AK,Bloom DA,Jaisw al AK.Nu clear im port and export signals in control of Nrf2[J].J Biol Chem,2005,280(32):29158-29168.