來自上海交通大學系統生物醫學研究院等處的研究人員發表了題為「Characterization of ppGalNAc-T18, a member of the vertebrate-specific Y subfamily of UDP-N-acetyl-α-d-galactosamine:polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferases」的文章，首次提出了內質網中可能存在新的蛋白質O-GalNAc糖基化調控機制，這一成果公布在國際糖生物學研究領域權威雜誌Glycobiology上。
文章的通訊作者是上海交通大學張延研究員，第一作者是2011級博士生李星同學和2008級碩士生王靜同學。張延課題組是目前國內為數不多的蛋白質O-糖基化研究團隊。他們之前曾發表文章（Biochem Biophys Res Commun 2010, 402(4): 680-686.），圍繞蛋白質O-糖基化調控關鍵酶家族ppGalNAc-T成員進行了系統的概括。
糖鏈是繼核酸，蛋白質後的第三類重要生命大分子。糖鏈的結構和功能研究，作為新型研究方向，越來越受到科學家們的關注。蛋白質的糖基化修飾是重要的蛋白質翻譯後修飾之一。生物體中超過50%的蛋白質存在糖基化修飾，糖基化蛋白和糖鏈參與了免疫應答、生殖、病原感染、癌症等眾多重要生命過程。
在現代人類重大疾病例如心血管疾病、代謝性疾病、免疫性疾病、傳染性疾病以及腫瘤的發生發展中均伴隨有蛋白質糖基化異常的發生。因此，揭示蛋白質的糖基化調控機制對理解生命奧秘具有重要意義。
在這篇文章中，研究人員挑戰了教科書上關於蛋白質的O-GalNAc糖基化過程只發生在高爾基體中這一傳統觀念，首次提出了內質網中可能存在新的蛋白質O-GalNAc糖基化調控機制。
研究人員發現了一種新的定位於內質網的蛋白質O-糖基化調控關鍵酶多肽N-乙醯氨基半乳糖基轉移酶（ppGalNAc-T18），這種酶只存在於脊椎動物，雖不具有經典的糖基化活性，但是可以選擇性地促進同家族其他酶的糖基化活性，影響細胞表面蛋白的糖基化及細胞生長。
這一研究成果對進一步理解蛋白質糖基化在疾病發生發展中的調控作用具有重要的生物學意義。（來源：生物通 萬紋）
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