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生物物理所揭示病原菌介導的新型泛素化及去泛素化的催化調控機制
該結構直接揭示了MavC與UBE2N以及Ub的互作界面,並表明MavC利用同一個活性中心催化脫氨反應及泛素化反應。MvcA與MavC的序列和結構比較表明,MvcA的Insertion結構域中並不保守存在能夠與UBE2N結合的關鍵胺基酸,這也解釋了為何MvcA不能穩定結合游離狀態的UBE2N,以及為何不能催化UBE2N的泛素化修飾。這些基於結構所得的結論,也進一步通過生化和細胞實驗獲得了驗證。
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【科技前沿】高璞組揭示病原菌介導的新型泛素化及去泛素化的催化...
【科技前沿】高璞組揭示病原菌介導的新型泛素化及去泛素化的催化調控機制 2020-06-06 03:17 來源:澎湃新聞·澎湃號·政務
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泛素化及去泛素化在病毒感染中的作用
細胞的信號傳導是一個調控精密的過程,其中各種蛋白質的翻譯後修飾在調節細胞信號轉導中起著關鍵的作用,如泛素化、磷酸化、SUMO化、甲基化等翻譯後修飾
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湖北大學楊平仿團隊泛素化修飾組學揭示水稻種子萌芽過程的動態...
本篇研究不僅揭示了水稻種子萌芽過程中泛素化以及蛋白組的調控,更擴展了我們對種子萌發過程中這一關鍵翻譯後修飾的理解。景傑生物作為共同署名單位之一,參與了其中的蛋白質組和泛素化修飾組學檢測和分析工作。水稻種子萌芽過程中泛素化修飾組的檢測 3 蛋白泛素化修飾調控的驗證 通過組學實驗找到調控水稻種子萌芽的關鍵通路或位點以後,接下來就是通過實驗進行驗證。
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高璞組揭示病原菌介導的新型泛素化及去泛素化的催化調控機制
該結構直接揭示了MavC與UBE2N以及Ub的互作界面,並表明MavC利用同一個活性中心催化脫氨反應及泛素化反應。MvcA與MavC的序列和結構比較表明,MvcA的Insertion結構域中並不保守存在能夠與UBE2N結合的關鍵胺基酸,這也解釋了為何MvcA不能穩定結合游離狀態的UBE2N,以及為何不能催化UBE2N的泛素化修飾。
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《自然》—王橫濱等—組蛋白H2A去泛素化過
來自阿拉巴馬州大學生物化學與分子遺傳學系,細胞生物學系,紀念斯隆-凱特琳癌症中心(Memorial Sloan-KetteringCancerCenter)的研究人員識別出了組蛋白H2A的主要去泛素化(deubiquitination)過程,也證明H2A去泛素化是細胞周期和基因表達的關鍵步驟。
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研究揭示蛋白質泛素化與SUMO化修飾交互作用在減數分裂中的新機制
蛋白質泛素化與SUMO化修飾之間的交互作用極大的豐富了兩種翻譯後修飾功能的複雜程度,SUMO靶向泛素連接酶在基因調控、維持基因組穩定性、胚胎發育、癌症等多種生理過程中均發揮重要作用,然而蛋白質的泛素化與SUMO化修飾交互作用在減數分裂過程發揮何種功能,SUMO靶向泛素連接酶如何參與減數分裂調控目前還知之甚少。
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高璞組闡釋病原菌介導新型泛素化及去泛素化的催化調控機制
研究人員利用MavC催化製備了泛素化修飾的UBE2N(UBE2N~Ub),並解析了MavC與UBE2N~Ub複合物的晶體結構(圖2)。該結構直接揭示了MavC與UBE2N以及Ub的互作界面,並表明MavC利用同一個活性中心催化脫氨反應及泛素化反應。
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多篇文章解讀近年來科學家們在泛素化領域的重要研究成果!
該研究表明,活化T細胞中,PD-1首先經過內化和泛素化,最終被蛋白酶體降解。FBXO38是PD-1的E3連接酶,介導Lys48連接的多泛素化和隨後的蛋白酶體降解。條件性基因敲除小鼠T細胞中的Fbxo38並不影響T細胞受體和CD28的信號轉導,但會提高腫瘤浸潤T細胞中PD-1的表達水平,導致小鼠腫瘤進展加快。
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Nature:泛素剪切,繪製史上最高清的泛素化圖譜
,將泛素蛋白結合到底物蛋白質分子的特定位點的過程。一項全新的「泛素剪切」技術橫空出世,科學家們可以藉助這一工具來測量蛋白質樣品中的多樣泛素鏈結構,高清了解泛素化細節,從而通過質譜技術分析,得出的結果更加精準。
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物物理所等揭示 Wnt 信號通路泛素化連接酶降解機制
物物理所等揭示 Wnt 信號通路泛素化連接酶降解機制 來源:生物物理研究所 發布者:左麗媛 日期:2017-06-06 今日/總瀏覽:5/2705
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蘇州大學鄭慧團隊揭示線性泛素化調控IFN抗病毒信號的新機制
近年來,蛋白質泛素化成為基因表達調控研究的熱點,泛素化在各類細胞信號通路中發揮重要的調節作用。泛素分子通常含有7種內部賴氨酸殘基,通過這些殘基可與其他泛素分子的甘氨酸C端相連產生分支,形成多聚泛素化修飾。
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病原菌泛素化修飾新機制獲闡釋
該結構直接揭示了MavC與UBE2N以及Ub的互作界面,並表明MavC利用同一個活性中心催化脫氨反應及泛素化反應。 MvcA與MavC的序列和結構比較表明,MvcA的Insertion結構域中並不保守存在能夠與UBE2N結合的關鍵胺基酸,這也解釋了為何MvcA不能穩定結合游離狀態的UBE2N,以及為何不能催化UBE2N的泛素化修飾。
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Nature:王橫濱等—組蛋白H2A去泛素化過程機理研究
來自阿拉巴馬州大學生物化學與分子遺傳學系,細胞生物學系,紀念斯隆-凱特琳癌症中心(Memorial Sloan -Kettering Cancer Center)的研究人員識別出了組蛋白H2A的主要去泛素化(deubiquitination)過程,也證明H2A去泛素化是細胞周期和基因表達的關鍵步驟。
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對於泛素化,你了解多少?
2008年,Darwin等在細菌中發現類泛素化修飾。目前,泛素化有著哪些研究新進展?1、Mol Cell:科學家發現不需要E3連接酶的泛素化過程來自美國Moffitt癌症中心的研究人員最近發現了一種調節蛋白活性的新機制,這種叫做SETDB1的組蛋白甲基轉移酶的活性能夠受到該機制調控,該蛋白在多種癌症類型中都存在表達上調的情況。相關研究結果發表在國際學術期刊Molecular Cell上。
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北大學者最新文章:泛素化的功能及其意義
目前針對每期的重點內容,生物通將展開詳細推薦,歡迎讀者共同參與……生物通報導:由於泛素化的多樣性與多價性, 泛素化廣泛參與各種生理過程, 包括細胞增殖、凋亡、自噬、內吞、DNA損傷修復以及免疫應答. 另外, 泛素化失調在疾病中也發揮重要作用, 如癌症、神經退行性病變、肌肉營養不良、免疫疾病以及代謝症候群.
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Nature:揭示蛋白NEDD8誘導細胞中蛋白泛素化機制
2020年3月28日訊/生物谷BIOON/---蛋白在細胞中執行特定任務,但是對蛋白活動的時間控制是至關重要的。當蛋白完成它們的任務時,它們就會被降解。為了進行時間控制,一種稱為泛素的標記被附著到不需要的蛋白上,從而使得它們隨後遭受降解。儘管將泛素附著到靶蛋白上的複雜分子機器是已知的,但這些分子機器如何進行這種標記過程尚不清楚。
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泛素化研究用這個資料庫就對了!給你的SCI再加點工作量!
關於火火老師的優秀,就留給大家在推文中去體會吧。今天,他將給大家帶來另一個泛素化研究的資料庫。 在進一步學習泛素化相關的資料庫之前,各位小夥伴們再來一起複習一下參與泛素化修飾的幾種關鍵的酶吧。
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JCI:泛素化修飾讓前列腺癌更容易發生轉移
2018年6月22日 訊 /生物谷BIOON/ --受體酪氨酸激酶是癌症的重要驅動因素。除了基因的異常改變,野生型受體酪氨酸激酶的異常激活也會促進癌症進展。但是受體酪氨酸激酶如何促進前列腺癌,隱藏其中的機制目前仍然不明確。最近來自美國貝勒醫學院的華人科學家Ping Yi等人發現一種泛素化修飾能夠導致受體酪氨酸激酶活性異常促進前列腺癌轉移。
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NAR & JCS:鄭曉峰等揭示組蛋白泛素化和類泛素化修飾調控的新機制
鄭曉峰研究組2014年4月9日發表在《Nucleic Acids Research》的研究鑑定了新的H2A泛素化修飾的調控蛋白。組蛋白H2A的泛素E3連接酶PRC1 複合體的自身泛素化對於其泛素連接酶活性至關重要,該研究發現,人類HSCARG蛋白通過招募去泛素化酶USP7抑制PRC1複合體的泛素化並因此降低組蛋白H2A泛素化水平,進而調控細胞周期和細胞生長。