礦質營養一般說來，一價離子可使蛋白質結構鬆弛，使其耐熱性降低；二價離子如Mg2+，Zn2+和C2+等能聯結相鄰的兩個基團，加固其分子結構，增強熱穩定性，所以耐熱性提高。氮素過多，耐熱性降低；相反，營養缺乏的植株，其熱致死溫度有所提高。
（2）熱休克蛋白。熱休克蛋白（heat shock proteins，簡稱HSP）最早是在果蠅中發現的。現在已經證明HSP普遍存在於動物、植物和微生物中。當大豆細胞或者幼苗從25℃突然轉移到40℃（僅僅低於致死溫度）時，一些普通蛋白質的合成在翻譯水平上被抑制，而30～50種HSP的合成被促進。在熱休克3～5分鐘後就能檢測到新的HSP轉錄物（mRNAs）。
HSP的分子量為15～104kDa；在高等植物中，低分子量的HSP更豐富。在植物和動物中，一些HSP是非常類似的。例如，在高等植物和果蠅中編碼70kDaHSP的結構基因具有75%的同源性（homology）。在果蠅和大豆中這些基因的調節順序也有許多相同之處。儘管試驗中誘導的溫度變化（25～40℃）在自然界很少發生，但是已知的HSP被逐漸升高的溫度誘導，並在田間植物中被鑑定。
被誘導合成HSP的細胞或者植物表現出較好的耐熱性，並能忍受誘導前的致死溫度。但HSP的確切作用仍然不清楚。HSP似乎起保護劑的作用，一些HSP定位在核或者葉綠體。定位在葉綠體中的一種HSP在光下熱休克期間能夠保護葉綠體不受光抑制作用。HSP也可能包括與耐熱性機制有關的酶，例如膜脂飽和和蛋白質穩定的酶。一些HSP不是對高溫逆境專一的，它們也被不同的環境脅迫或者條件，包括水分脅迫、ABA處理、創傷以及鹽濃度等所誘導。