酶促反應的動力學是研究酶促反應的速度以及影響速度的各種因素的科學。米氏方程是動力學中非常重要的一部分內容。可以說，米氏方程的建立，使酶學研究從定性描述階段進入定量研究階段，是酶學研究中的一個裡程碑。
來自維基百科米氏學說是1913年Michaelis和Menton建立的，認為反應分為兩步，首先生成酶-底物複合物（中間產物），然後分解形成產物，釋放出遊離酶。初始的模型稱為平衡態模型（equilibrium-state model），有較大的局限性。1925年Briggs G. E.和Haldane J. B. S.對該模型提出了修正，用穩態模型（steady-state model）代替了平衡態模型，得到了現在的米氏方程。
單底物單產物酶促反應過程對於上面的反應，首先有三點假設：第一，底物大過量，即[S]》[E]。第二，在反應初期，產物濃度極小，忽略逆反應，即k-2=0；第三，穩態假設，即隨著反應的進行，複合物的形成速度逐漸降低，分解加快，在某一時刻達到平衡，複合物的濃度為常數，這種狀態稱為「穩態」。體系達到穩態後，底物的消耗和產物的生成速度都是常數，且相等。經測定，酶加入體系後，在幾毫秒之內即可達到穩態，所以我們測定的初速度通常是穩態速度。在產物積累較多之前，體系會一直保持穩態。
根據反應式，反應速度v=k2[ES]。
根據穩態假設，酶-底物複合物ES的生成與分解速度相等，所以k1[E][S]=(k-1+k2)[ES]，即[ES]=k1[E][S]/(k-1+k2)。
將三個速度常數的比值定義為Km，即Km = (k-1+k2)/k1。
因為酶促反應中酶量守恆，所以[E]= [E]0-[ES]，故[ES]= [E]0[S]/(Km+[S])。代入速度方程，得到v= k2[E]0[S]/(Km+[S])。
因為當[ES]=[E]0時速度最大，所以Vm=k2[E]0。代入上面公式，得到下列米氏方程：
v=Vm×[S]/(Km+[S])
有了米氏方程，就可以計算出在不同底物濃度下的反應速度，這對於生產和研究都有重要的指導意義。比如，當底物濃度低於Km時，增加底物濃度可以顯著提高反應速度。而當底物濃度超過Km值10倍以上時，再增加底物濃度對反應速度的提升就很小，此時增加酶濃度才能有效提高反應速度。在研究酶的催化機制的時候，酶的動力學參數也會提供重要信息。
米氏常數的物理意義是反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度。其酶學意義在於，它是酶的特徵常數，只與酶的性質有關，與酶濃度無關。不同的酶其Km不同，同種酶對不同底物也不同。在酶的多種底物中，Km最小的底物叫做該酶的天然底物。在k2極小時1/Km可近似表示酶與底物的親和力，1/Km越大，親和力越大。
米氏方程是建立在三個假設的基礎上的，所以會有一些局限。比如在反應達到穩態之前（一般在幾毫秒之內）或者產物較多以後，都會產生一些偏差。在推導過程中，我們默認酶的活力是不變的。而實際上，酶的活力是可變的，特別是在體內，有多種調節因素。比如有些酶會受到產物的別構抑制，隨著產物增加而發生活力下降。有些酶的底物之間具有協同效應，其v-s曲線為S形，而不是米氏酶的雙曲線形狀。在有酶的抑制劑存在時，動力學機制也會發生變化。這些局限性並不是說米氏方程在這種情況下就完全無用，而是需要考慮更多的因素，對方程加以修正。比如各種可逆抑制劑，就是改變了酶的Km或Vm。