免疫共沉澱（Co-Immunoprecipitation，CO-IP）是以抗體和抗原之間的專一性作用為基礎的用於研究蛋白質相互作用的經典方法。是確定兩種蛋白質在完整細胞內生理性相互作用的有效方法。因其具有可信度高的優點，在現在基礎醫學研究中廣泛應用。
抗體與抗原形成特異的免疫複合物。當細胞在非變性條件下被裂解時，細胞內的許多蛋白質與蛋白質間的相互作用被保留了下來。當裂解液中加入蛋白質A的特定抗體，免疫沉澱A蛋白，那麼與A蛋白在體內結合的蛋白質B也能一起沉澱下來。經過洗脫後收集免疫複合物 ，再通過蛋白變性分離，對B蛋白進行SDS-PAGE和Western blotting檢測，進而證明兩者間的相互作用。
抗體可以選擇多克隆抗體和單克隆抗體，各有優點和缺點。多抗與抗原有較高的親和性，多抗的多個結合位點可 以有助於形成穩定的抗原，抗體蛋白複合物 。單抗的優點是特異性好，缺點是親和力差 , 當親和力小於一定程度時，單抗很難用於免疫共沉澱技術，並不是所有的單抗都適用於免疫共沉澱反應 。
CO-IP應用廣泛，可以驗證蛋白複合物的存在，也可以用於發現新的蛋白複合物，在腫瘤研究、病毒研究、各種細胞信號傳導通路研究等方面廣泛應用。
在檢測蛋白質相互作用的過程中，免疫共沉澱是在不添加任何其它成分的細胞裂解物中發生的，該方法有以下優點：
1、檢測產物是蛋白質的粗提物。
2、抗原與作用蛋白在細胞中濃度相似 , 避兔了過量表達造成的人為效應。
3、蛋白質以翻譯後被修飾的天然狀態存在，複合物以天然狀態存在 , 蛋白的相互作用可在天然狀態下進行，避免人為影響，得到天然狀態下相互作用的蛋白複合體 。
但是此方法亦有其局限性：
1、必須在實驗前預測目的蛋白是什麼，以選擇最後檢測的抗體，若預測不正確，實驗就得不到結果，單有可能發現新的蛋白複合物。
2、免疫共沉澱所得的蛋白質有可能不是直接相互作用的蛋白質，而是通過第三者間接相互作用的蛋白質。
3、由於細胞在不同的時間和條件下含有不同的蛋白質組分，所以我們得到的蛋白質可能只是在某個時期與靶蛋白相互作用的蛋白質，在分析時要注意用於免疫共沉澱的抗體不是總是與操作相合適。