在藍鯨中軸突有可能長達數米，而在比草履蟲還小的仙女蜂（M.mymaripenne）中它們的軸突有可能只有幾微米長。然而不論大小，這些軸突似乎都利用了相似的分子馬達在相似的微管軌道上運作傳送囊泡貨物。
在近期發表在《細胞》Cell雜誌上的一篇論文中，來自法國國家衛生研究院（INSERM）的研究人員證實，這些馬達的主要能量來源或許並非傳統認為的是線粒體，供給這些馬達動力的ATP似乎是來自囊泡附帶的糖分解機器——GADPH（甘油醛-3-磷酸脫氫酶）。
在物理學中，能量守恆原理為人們提供了一種方法來解答許多複雜的問題。同樣在神經元中，試圖弄清一種特殊機制的運作，最好的方法就是分析其能量的來源和消耗機制。法國國家衛生研究院的研究人員以往曾在以軸突變性為主要病狀的亨廷頓氏舞蹈病等疾病中研究線粒體的作用。他們一直試圖弄清楚，觀察到的變性是否可能是由於為軸突運輸提供動力的能量不足所致。奇怪地是，他們發現抑制細胞主要的能量來源——線粒體的功能，對於囊泡運輸沒有影響。
在初步的研究中，研究人員利用了哈佛大學的一個研究小組從前開發的一種稱作Pervceval的傳感器，來評估軸突中的ATP分布。從某種意義上將，Perceval可視作是一種特殊用途納米機器。它由一個GFP融合蛋白和內建的蛋白質邏輯電路構成，這一邏輯電路使得它能夠精確測量細胞中ATP與ADP的比值。利用Perceval，研究人員發現果蠅軸突中的這一比值是始終如一的，而觀察到的線粒體分布則並非如此。至少在有髓鞘的軸突中，線粒體傾向積聚在郎飛氏結（node of Ranvier）上。
研究人員隨後證實，當GADPH，一種廣泛表達的「看家基因」發生改變時，軸突囊泡運輸遭到破壞。GADPH是糖酵解信號中的一種酶，每次反應它會生成一個ATP。研究人員還證實添加一個軸突結合蛋白（synaptotagmin）-GADPH融合蛋白，可以恢復運輸。軸突結合蛋白通常被靶定到囊泡上，向下運輸到突觸。這些實驗表明，這些囊泡利用了GADPH進行運輸，對應其他的研究表明是GADPH，而非線粒體，在神經末端向吸收進入囊泡的傳送器提供了動力。這或許可以部分解釋以往人們無法通過提高線粒體遷移率來改善小鼠ALS神經變性模型的原因。
眾所周知，GADPH還可以與huntingtin相互作用。Huntingtin突變已知是亨廷頓氏舞蹈病的病因。法國國家衛生研究院的研究人員證實，有可能是huntingtin將GADPH連接了到囊泡膜上。這是否是這一疾病的主要機制，還有待進一步的研究證實。另一個尚待解答的問題是，GADPH與微管結合是否是囊泡運輸ATP的重要來源。
在未來的研究中，作者們還想要探討GAPDH是否是非囊泡運輸的必要條件。開展這類研究，將有助於更深入地了解細胞在健康或疾病狀態時，ATP的生成和利用機制。（生物谷Bioon.com）
Vesicular Glycolysis Provides On-Board Energy for Fast Axonal Transport
Diana Zala, Maria-Victoria Hinckelmann, Hua Yu, Marcel Menezes Lyra da Cunha, Géraldine Liot, Fabrice P. Cordelières, Sergio Marco, Frédéric Saudou
Fast axonal transport (FAT) requires consistent energy over long distances to fuel the molecular motors that transport vesicles. We demonstrate that glycolysis provides ATP for the FAT of vesicles. Although inhibiting ATP production from mitochondria did not affect vesicles motility, pharmacological or genetic inhibition of the glycolytic enzyme GAPDH reduced transport in cultured neurons and in Drosophila larvae. GAPDH localizes on vesicles via a huntingtin-dependent mechanism and is transported on fast-moving vesicles within axons. Purified motile vesicles showed GAPDH enzymatic activity and produced ATP. Finally, we show that vesicular GAPDH is necessary and sufficient to provide on-board energy for fast vesicular transport. Although detaching GAPDH from vesicles reduced transport, targeting GAPDH to vesicles was sufficient to promote FAT in GAPDH deficient neurons. This specifically localized glycolytic machinery may supply constant energy, independent of mitochondria, for the processive movement of vesicles over long distances in axons.